الكولاجين

الكولاجين ( / ك ɒ ل ə dʒ ə ن / ) هو الهيكلي الرئيسي البروتين في المصفوفة خارج الخلية وجدت في مختلف الجسم الأنسجة الضامة . باعتباره المكون الرئيسي للنسيج الضام ، فهو البروتين الأكثر وفرة في الثدييات ، ^[1] ويشكل من 25٪ إلى 35٪ من محتوى البروتين في الجسم بالكامل. يتكون الكولاجين من أحماض أمينية مرتبطة ببعضها البعض لتشكيل حلزون ثلاثي من ليف ممدود ^[2] يُعرف باسم حلزون الكولاجين . يوجد في الغالب في النسيج الضاممثل الغضروف ، العظام ، الأوتار ، الأربطة ، و الجلد .

جزيء تروبوكولاجين: تنضم ثلاثة بروكولاجين أعسر (أحمر ، أخضر ، أزرق) لتشكيل تروبوكولاجين ثلاثي حلزوني أيمن.

اعتمادًا على درجة التمعدن ، قد تكون أنسجة الكولاجين صلبة (عظم) أو متوافقة (وتر) أو متدرجة من صلب إلى متوافق (غضروف). الكولاجين هو أيضا وفرة في القرنيات ، الأوعية الدموية ، و الأمعاء ، الأقراص الفقرية ، و عاج الأسنان في الأسنان. ^[3] في الأنسجة العضلية ، يعمل كمكون رئيسي في بطانة الرحم . يشكل الكولاجين 1 إلى 2٪ من أنسجة العضلات ويمثل 6٪ من وزن العضلات القوية والأوتار. ^[4] و الخلايا الليفية هي معظم الخلية المشتركة التي تخلق الكولاجين. الجيلاتين ، الذي يستخدم في الأغذية والصناعة ، هو كولاجين تم تحلله بالماء بشكل لا رجعة فيه . ^[5] للكولاجين العديد من الاستخدامات الطبية في علاج مضاعفات الجلد والعظام.

يأتي اسم الكولاجين من الكلمة اليونانية κόλλα ( kólla ) ، والتي تعني " الغراء " ، واللاحقة -γέν ، -gen ، تدل على "إنتاج". ^[6]^[7] يشير هذا إلى الاستخدام المبكر للمركب في عملية تكوين الغراء من غليان جلد وأوتار الخيول والحيوانات الأخرى.

أنواع

أكثر من 90٪ من الكولاجين في جسم الإنسان هو من النوع الأول من الكولاجين . ^[8] ومع ذلك ، اعتبارًا من عام 2011 ، تم تحديد 28 نوعًا من الكولاجين ووصفها وتقسيمها إلى عدة مجموعات وفقًا للبنية التي تشكلها. ^[9] تحتوي جميع الأنواع على حلزون ثلاثي واحد على الأقل . ^[9] يوضح عدد الأنواع وظائف الكولاجين المتنوعة. ^[10]

ليفي (النوع الأول ، الثاني ، الثالث ، الخامس ، الحادي عشر)
غير ليفي
- FACIT (الكولاجين المرتبط بالألياف مع الحلزونات الثلاثية المتقطعة) (النوع التاسع ، الثاني عشر ، الرابع عشر ، التاسع عشر ، الحادي والعشرون)
- سلسلة قصيرة (النوع الثامن ، العاشر)
- الغشاء القاعدي (النوع الرابع)
- Multiplexin (مجالات ثلاثية الحلزون متعددة مع انقطاعات) (النوع XV ، XVIII)
- MACIT (الغشاء المرتبط بالغشاء ذو الحلزونات الثلاثية المتقطعة) (النوع الثالث عشر ، السابع عشر)
- تشكيل الألياف الدقيقة (النوع السادس)
- ترسيخ الألياف (النوع السابع)

الأنواع الخمسة الأكثر شيوعًا هي: ^[11]

النوع الأول : الجلد والأوتار والأوعية الدموية والأعضاء والعظام (المكون الرئيسي للجزء العضوي من العظام)
النوع الثاني : الغضروف (المكون الكولاجيني الرئيسي للغضروف)
النوع الثالث : شبكي (المكون الرئيسي للألياف الشبكية ) ، يوجد عادة بجانب النوع الأول
النوع الرابع : يشكل الصفيحة القاعدية ، الطبقة التي تفرز الظهارة من الغشاء القاعدي
النوع الخامس : أسطح الخلايا والشعر والمشيمة

الاستخدامات الطبية

تطبيقات القلب

الهيكل القلبي الكولاجيني الذي يتضمن حلقات صمام القلب الأربعة ، مرتبط تشريحياً ومرناً وفريداً بالعضلة القلبية. يشتمل الهيكل العظمي القلبي أيضًا على الحاجز الفاصل لغرف القلب - الحاجز بين البطينين والحاجز الأذيني البطيني . تمثل مساهمة الكولاجين في قياس أداء القلب بإيجاز قوة الالتواء المستمرة في مقابل ميكانيكا السوائل لضغط الدم المنبعث من القلب. البنية الكولاجينية التي تفصل الغرف العلوية للقلب عن الغرف السفلية هي غشاء غير منفذ يستبعد الدم والنبضات الكهربائية من خلال وسائل فسيولوجية نموذجية. بدعم من الكولاجين ، لا يتدهور الرجفان الأذيني أبدًا إلى الرجفان البطيني . يتكون الكولاجين من طبقات متغيرة الكثافة مع كتلة عضلية ملساء. تساهم كتلة وتوزيع وعمر وكثافة الكولاجين في الامتثال المطلوب لنقل الدم ذهابًا وإيابًا. يتم طي وريقات صمامات القلب الفردية إلى شكل بواسطة كولاجين متخصص تحت ضغط متغير . يحدث الترسب التدريجي للكالسيوم داخل الكولاجين كوظيفة طبيعية للشيخوخة. تظهر النقاط المتكلسة داخل مصفوفات الكولاجين تباينًا في عرض متحرك للدم والعضلات ، مما يتيح لطرق تكنولوجيا التصوير القلبي الوصول إلى النسب التي تشير بشكل أساسي إلى الدم في ( المدخلات القلبية ) والدم الخارج ( النتاج القلبي ). يُفهم علم أمراض الكولاجين الذي يقوم عليه القلب ضمن فئة أمراض النسيج الضام . ^{[ بحاجة لمصدر ]}

الجراحة التجميلية

يستخدم الكولاجين على نطاق واسع في الجراحة التجميلية ، كمساعد في الشفاء لمرضى الحروق لإعادة بناء العظام ومجموعة متنوعة من أغراض طب الأسنان وجراحة العظام والجراحة. يستخدم كل من الكولاجين البشري والبقري على نطاق واسع كمواد مالئة جلدية لعلاج التجاعيد وشيخوخة الجلد. ^[12] بعض النقاط المهمة هي:

عند استخدامه تجميليًا ، هناك فرصة لحدوث تفاعلات حساسية تسبب احمرارًا طويلاً ؛ ومع ذلك ، يمكن القضاء على هذا فعليًا عن طريق اختبار رقعة بسيط وغير واضح قبل استخدام مستحضرات التجميل. ^{[ بحاجة لمصدر ]}
يُشتق معظم الكولاجين الطبي من الأبقار الصغيرة (الأبقار) من حيوانات معتمدة خالية من مرض جنون البقر . يستخدم معظم المصنّعين حيوانات متبرعة إما من "قطعان مغلقة" ، أو من دول لم يتم الإبلاغ عنها أبدًا بإصابة بمرض جنون البقر مثل أستراليا والبرازيل ونيوزيلندا. ^{[ بحاجة لمصدر ]}

ترقيع العظام

بما أن الهيكل العظمي يشكل بنية الجسم ، فمن الضروري أن يحافظ على قوته ، حتى بعد الكسور والإصابات. يستخدم الكولاجين في ترقيع العظام لأنه يحتوي على بنية ثلاثية الحلزونية ، مما يجعله جزيءًا قويًا جدًا. إنه مثالي للاستخدام في العظام ، لأنه لا يضر بالسلامة الهيكلية للهيكل العظمي. يمنع الهيكل الحلزوني الثلاثي للكولاجين من أن يتم تكسيره بواسطة الإنزيمات ، كما أنه يتيح التصاق الخلايا وهو مهم للتجميع الصحيح للمصفوفة خارج الخلية. ^[13]

تجديد الأنسجة

تُستخدم دعائم الكولاجين في تجديد الأنسجة ، سواء في الإسفنج ، ^[14] الصفائح الرقيقة ، ^[15] المواد الهلامية ، ^[16] أو الألياف. ^[17] الكولاجين له خصائص مواتية لتجديد الأنسجة ، مثل بنية المسام ، والنفاذية ، والماء ، والاستقرار في الجسم الحي. السقالات الكولاجين أيضا دعم ترسب الخلايا، مثل الخلايا بانية العظم و الخلايا الليفية ، وبمجرد إدراج، وتسهيل النمو والمضي قدما بشكل طبيعي. ^[18]

الاستخدامات الجراحية الترميمية

تستخدم مادة الكولاجين على نطاق واسع في بناء بدائل الجلد الاصطناعية المستخدمة في علاج الحروق والجروح الشديدة . ^[19]^[20] قد يتم اشتقاق هذه الكولاجين من الأبقار أو الخيول أو الخنازير أو حتى المصادر البشرية. وتستخدم أحيانا في تركيبة مع السيليكون ، الجليكوزامينوجليكان ، الخلايا الليفية ، عوامل النمو وغيرها من المواد. ^{[ بحاجة لمصدر ]}

التئام الجروح

الكولاجين هو أحد الموارد الطبيعية الرئيسية للجسم ومكون من أنسجة الجلد التي يمكن أن تفيد جميع مراحل التئام الجروح . ^[٢١] عندما يتم توفير الكولاجين لسرير الجرح ، يمكن أن يحدث إغلاق. وبالتالي يمكن تجنب تدهور الجروح ، الذي يتبعه أحيانًا إجراءات مثل البتر.

الكولاجين منتج طبيعي وبالتالي يستخدم كضماد طبيعي للجروح وله خصائص لا تمتلكها ضمادات الجروح الاصطناعية. إنه مقاوم للبكتيريا ، وهو أمر ذو أهمية حيوية في ضمادات الجروح. يساعد في الحفاظ على الجرح معقماً ، نظراً لقدرته الطبيعية على محاربة العدوى. عند استخدام الكولاجين كضمادة للحروق ، يمكن أن تتشكل الأنسجة الحبيبية الصحية بسرعة كبيرة فوق الحرق ، مما يساعدها على الشفاء بسرعة. ^[22]

خلال المراحل الأربع من التئام الجروح ، يؤدي الكولاجين الوظائف التالية في التئام الجروح:

وظيفة التوجيه: تعمل ألياف الكولاجين على توجيه الخلايا الليفية. تهاجر الخلايا الليفية على طول مصفوفة النسيج الضام.
الخصائص الكيميائية : مساحة السطح الكبيرة المتاحة على ألياف الكولاجين يمكن أن تجذب الخلايا الليفية التي تساعد في الشفاء.
التنوي : يمكن أن يعمل الكولاجين ، في وجود بعض جزيئات الملح المحايدة ، كعامل نواة يتسبب في تكوين هياكل ليفية. قد تكون ضمادة الكولاجين بمثابة دليل لتوجيه ترسب الكولاجين الجديد ونمو الشعيرات الدموية.
خصائص مرقئ : تتفاعل الصفائح الدموية مع الكولاجين لتكوين سدادة مرقئ.

بحث أساسي

يستخدم الكولاجين في الدراسات المختبرية ل زراعة الخلايا ، ودراسة سلوك الخلية والتفاعلات الخلوية مع البيئة خارج الخلية . ^[23]

كيمياء

يتكون بروتين الكولاجين من حلزون ثلاثي ، يتكون بشكل عام من سلسلتين متطابقتين (α1) وسلسلة إضافية تختلف قليلاً في تركيبته الكيميائية (α2). ^[24] تركيبة الأحماض الأمينية للكولاجين غير نمطية بالنسبة للبروتينات ، خاصة فيما يتعلق بمحتواها العالي من الهيدروكسي برولين . معظم الدوافع المشتركة في الأمينية تسلسل الحمض الكولاجين هي الجلايسين - البرولين -X والجلايسين-X-هيدروكسي، حيث X هو أي الأحماض الأمينية غير الجلايسين ، البرولين أو هيدروكسي . يتم إعطاء متوسط تكوين الأحماض الأمينية للأسماك والثدييات. ^[25]

حمض أميني	وفرة في جلد الثدييات ( مخلفات / 1000)	وفرة في جلد السمك (مخلفات / 1000)
جليكاين	329	339
البرولين	126	108
ألانين	109	114
هيدروكسي برولين	95	67
حمض الجلوتاميك	74	76
أرجينين	49	52
حمض الأسبارتيك	47	47
سيرين	36	46
ليسين	29	26
يسين	24	23
فالين	22	21
ثريونين	19	26
فينيل ألانين	13	14
إيسولوسين	11	11
هيدروكسي ليسين	6	8
ميثيونين	6	13
الهيستيدين	5	7
تيروزين	3	3
سيستين	1	1
التربتوفان	0	0

نتيجة الجمع بين الطريحة والنقيضة

أولاً ، يتم تجميع بنية مجدولة ثلاثية الأبعاد ، مع الأحماض الأمينية الجلايسين والبرولين كمكونات رئيسية لها. هذا ليس كولاجين بعد ، بل سلفه ، بروكولاجين. ثم يتم تعديل بروكولاغين من خلال إضافة الهيدروكسيل مجموعات إلى الأحماض الأمينية البرولين و الليسين . هذه الخطوة مهمة للارتباط بالجليكوزيل لاحقًا وتشكيل البنية الحلزونية الثلاثية للكولاجين. نظرًا لأن إنزيمات الهيدروكسيلاز التي تؤدي هذه التفاعلات تتطلب فيتامين ج كعامل مساعد ، فإن النقص طويل الأمد في هذا الفيتامين يؤدي إلى ضعف تخليق الكولاجين و الإسقربوط . ^[26] يتم تحفيز تفاعلات الهيدروكسيل هذه بواسطة إنزيمين مختلفين: برولايل -4 هيدروكسيلاز ^[27] وليزيل هيدروكسيلاز. يستهلك التفاعل جزيء أسكوربات واحد لكل هيدروكسيل. ^[28] يحدث تخليق الكولاجين داخل وخارج الخلية. تمت مناقشة تكوين الكولاجين الذي ينتج عنه الكولاجين الليفي (الشكل الأكثر شيوعًا) هنا. الكولاجين الشبكي ، الذي غالبًا ما يشارك في تكوين أنظمة الترشيح ، هو الشكل الآخر للكولاجين. جميع أنواع الكولاجين عبارة عن حلزون ثلاثي ، وتكمن الاختلافات في تكوين ببتيدات ألفا التي تم إنشاؤها في الخطوة 2.

نسخ mRNA : يرتبط حوالي 44 جينًا بتكوين الكولاجين ، كل ترميز لتسلسل mRNA معين ، وعادة ما يكون لها البادئة " COL ". تبدأ بداية تخليق الكولاجين بتشغيل الجينات المرتبطة بتكوين ببتيد ألفا معين (عادة ألفا 1 أو 2 أو 3).
تكوين ما قبل المؤيدة للببتيد : بمجرد خروج الرنا المرسال النهائي من نواة الخلية ودخولها في السيتوبلازم ، فإنه يرتبط بالوحدات الفرعية الريبوسومية وتحدث عملية الترجمة. يُعرف الجزء الأول / الأول من الببتيد الجديد باسم تسلسل الإشارة. يتم التعرف على تسلسل الإشارة على الطرف N للببتيد بواسطة جسيم التعرف على الإشارة على الشبكة الإندوبلازمية ، والتي ستكون مسؤولة عن توجيه ما قبل الببتيد إلى الشبكة الإندوبلازمية. لذلك ، بمجرد الانتهاء من تخليق الببتيد الجديد ، فإنه ينتقل مباشرة إلى الشبكة الإندوبلازمية للمعالجة اللاحقة للترجمة. ومن المعروف الآن باسم preprocollagen.
ما قبل الببتيد إلى الكولاجين المؤيد : تحدث ثلاثة تعديلات على ما قبل الببتيد المؤيد للببتيد مما يؤدي إلى تكوين ببتيد ألفا:
1. تتم إزالة ببتيد الإشارة الموجود على الطرف N ، ويعرف الجزيء الآن باسم propeptide (وليس procollagen ).
2. يحدث هيدروكسيل اللايسينات والبرولينات على البروببتيد بواسطة إنزيمات "برولايل هيدروكسيلاز" و "ليسيل هيدروكسيلاز" (لإنتاج هيدروكسي برولين وهيدروكسيليسين) للمساعدة في الربط المتبادل لببتيدات ألفا. تتطلب هذه الخطوة الأنزيمية فيتامين ج كعامل مساعد. في داء الاسقربوط ، يؤدي نقص الهيدروكسيل في البرولين والليسين إلى حلزون ثلاثي أكثر مرونة (يتكون من ثلاثة ببتيدات ألفا).
3. يحدث الارتباط بالجليكوزيل عن طريق إضافة إما مونومرات الجلوكوز أو الجالاكتوز إلى مجموعات الهيدروكسيل التي تم وضعها في اللايسينات ، ولكن ليس على البرولينات.
4. بمجرد حدوث هذه التعديلات ، فإن ثلاثة من البروببتيدات الهيدروكسيلية والجليكوزيلية تتحول إلى حلزون ثلاثي مكونًا البروكولاجين. لا يزال بروكولاجين يحتوي على نهايات غير ملفوفة ، والتي سيتم قصها لاحقًا. في هذه المرحلة ، يتم تعبئة البروكولاجين في حويصلة نقل مخصصة لجهاز جولجي.
تعديل جهاز جولجي : في جهاز جولجي ، يمر البروكولاجين بآخر تعديل لاحق للترجمة قبل أن يتم إفرازه خارج الخلية. في هذه الخطوة ، يتم إضافة السكريات قليلة السكاريد (وليس السكريات الأحادية كما في الخطوة 3) ، ثم يتم تعبئة مادة البروكولاجين في حويصلة إفرازية مخصصة للفضاء خارج الخلية.
تشكيل التروبوكولاجين : بمجرد الخروج من الخلية ، تقوم الإنزيمات المرتبطة بالغشاء المعروفة باسم ببتيداز الكولاجين بإزالة "الأطراف السائبة" من جزيء البروكولاجين. ما تبقى يعرف باسم تروبوكولاجين. تنتج العيوب في هذه الخطوة واحدة من العديد من اعتلالات الكولاجين المعروفة باسم متلازمة إيلرز دانلوس . هذه الخطوة غائبة عند تصنيع النوع الثالث ، وهو نوع من الكولاجين الليفي.
تكوين ليفي الكولاجين : أوكسيديز ليسيل ، إنزيم خارج الخلية يعتمد على النحاس ، ينتج الخطوة الأخيرة في مسار تخليق الكولاجين. يعمل هذا الإنزيم على اللايسينات والهيدروكسيليزين المنتجة لمجموعات الألدهيد ، والتي ستخضع في النهاية للرابطة التساهمية بين جزيئات التروبوكولاجين. يُعرف بوليمر التروبوكولوجين هذا باسم ليف الكولاجين.

عمل أوكسيديز ليسيل

أحماض أمينية

يحتوي الكولاجين على تركيبة وتسلسل غير عادي من الأحماض الأمينية :

تم العثور على الجليسين في كل بقايا ثالثة تقريبًا .
يشكل البرولين حوالي 17٪ من الكولاجين.
يحتوي الكولاجين على اثنين من الأحماض الأمينية المشتقة غير الشائعة التي لا يتم إدخالها مباشرة أثناء الترجمة . تم العثور على هذه الأحماض الأمينية في مواقع معينة قريبة ل الجلايسين ويتم تعديل بعد translationally من الانزيمات المختلفة، وكلاهما يتطلب فيتامين C بمثابة العامل المساعد .
- هيدروكسي برولين مشتق من البرولين
- هيدروكسي ليسين مشتق من اللايسين - اعتمادًا على نوع الكولاجين ، فإن أعدادًا مختلفة من الهيدروكسي ليسين يتم معالجتها بالجليكوزيلات (غالبًا بها سكريات مرتبطة).

يحفز الكورتيزول تحلل الكولاجين (الجلدي) إلى أحماض أمينية. ^[29]

تشكيل الكولاجين الأول

تتشكل معظم الكولاجين بطريقة مماثلة ، ولكن العملية التالية نموذجية للنوع الأول:

داخل الزنزانة
1. يتم تشكيل نوعين من سلاسل ألفا - alpha-1 و alpha 2 ، أثناء الترجمة على الريبوسومات على طول الشبكة الإندوبلازمية الخشنة (RER). سلاسل الببتيد هذه المعروفة باسم preprocollagen ، لها ببتيدات تسجيل على كل طرف وببتيد إشارة . ^[30]
2. يتم تحرير سلاسل البولي ببتيد في تجويف RER.
3. يتم شق ببتيدات الإشارة داخل RER وتعرف السلاسل الآن باسم سلاسل pro-alpha.
4. الهيدروكسيل من ليسين و البرولين الأحماض الأمينية يحدث داخل التجويف. تعتمد هذه العملية على حمض الأسكوربيك (فيتامين ج) وتستهلكه كعامل مساعد .
5. يحدث الارتباط بالجليكوزيل لبقايا هيدروكسي ليسين معينة.
6. يتكون الهيكل الحلزوني الثلاثي ألفا داخل الشبكة الإندوبلازمية من سلسلتين ألفا -1 وسلسلة ألفا -2 واحدة.
7. يتم شحن Procollagen إلى جهاز Golgi ، حيث يتم تعبئته وإفرازه في الفضاء خارج الخلية عن طريق طرد الخلايا .
خارج الزنزانة
1. يتم شق الببتيدات المسجلة ويتم تشكيل التروبوكولاجين بواسطة ببتيداز البروكولاجين .
2. تشكل جزيئات التروبوكولاجين المتعددة أليافًا من الكولاجين ، عبر الارتباط التساهمي ( تفاعل ألدول ) بواسطة أوكسيديز الليزيل الذي يربط بين بقايا الهيدروكسي ليسين والليسين. تتكون ألياف الكولاجين المتعددة في ألياف الكولاجين.
3. الكولاجين يمكن أن تعلق على أغشية الخلايا عن طريق عدة أنواع من البروتين، بما في ذلك فبرونيكتين ، laminin ، fibulin و إنتغرين .

التسبب الاصطناعي

يسبب نقص فيتامين سي الاسقربوط ، وهو مرض خطير ومؤلم يمنع فيه الكولاجين المعيب تكوين نسيج ضام قوي . تتدهور اللثة وتنزف مع فقدان الأسنان ؛ تغير لون الجلد والجروح لا تلتئم. قبل القرن الثامن عشر ، كانت هذه الحالة سيئة السمعة بين الحملات العسكرية طويلة الأمد ، ولا سيما البحرية ، والتي حُرم المشاركون خلالها من الأطعمة التي تحتوي على فيتامين سي.

قد يهاجم أحد أمراض المناعة الذاتية مثل الذئبة الحمامية أو التهاب المفاصل الروماتويدي ^[31] ألياف الكولاجين الصحية.

تفرز العديد من البكتيريا والفيروسات عوامل الضراوة ، مثل إنزيم كولاجيناز ، الذي يدمر الكولاجين أو يتعارض مع إنتاجه.

التركيب الجزيئي

يُستخدم جزيء كولاجين واحد ، وهو تروبوكولاجين ، لتكوين تجمعات أكبر من الكولاجين ، مثل الألياف. يبلغ طولها حوالي 300 نانومتر وقطرها 1.5 نانومتر ، وتتكون من ثلاثة خيوط متعددة الببتيد (تسمى ببتيدات ألفا ، انظر الخطوة 2) ، كل منها له شكل حلزون أعسر - لا ينبغي الخلط بينه وبين حلزون ألفا الأيمن . يتم لف هذه الحلزونات الثلاث اليسرى معًا في شكل حلزون ثلاثي أيمن أو "حلزون فائق" ، وهو هيكل رباعي تعاوني مستقر بواسطة العديد من الروابط الهيدروجينية . مع الكولاجين من النوع الأول وربما جميع الكولاجين الليفي ، إن لم يكن كل الكولاجين ، يرتبط كل حلزون ثلاثي في ملف سوبر سوبر أيمن يُشار إليه باسم ألياف الكولاجين الدقيقة. يتم تحويل كل ليفة ميكروية مع الألياف الدقيقة المجاورة لها إلى درجة قد توحي بأنها غير مستقرة بشكل فردي ، على الرغم من أنها داخل ألياف الكولاجين ، فهي مرتبة جيدًا بحيث تكون بلورية.

ثلاث ببتيدات لفائف لتشكيل تروبوكولاجين. ثم ترتبط العديد من التروبوكولاجين معًا لتشكل ليفًا ، ويشكل العديد منها بعد ذلك أليافًا.

السمة المميزة للكولاجين هي الترتيب المنتظم للأحماض الأمينية في كل من السلاسل الثلاث لوحدات الكولاجين الفرعية هذه. غالبًا ما يتبع التسلسل النمط Gly - Pro -X أو Gly-X- Hyp ، حيث قد يكون X أيًا من مختلف بقايا الأحماض الأمينية الأخرى. ^[25] يشكل البرولين أو الهيدروكسي برولين حوالي 1/6 من التسلسل الكلي. مع احتساب الجلايسين لثلث التسلسل ، فإن هذا يعني أن نصف تسلسل الكولاجين تقريبًا ليس جليكاين أو برولين أو هيدروكسي برولين ، وهي حقيقة غالبًا ما يتم إغفالها بسبب إلهاء شخصية GX ₁ X ₂ غير العادية لببتيدات ألفا الكولاجين. يعد المحتوى العالي من الجلايسين للكولاجين مهمًا فيما يتعلق بتثبيت حلزون الكولاجين لأن هذا يسمح بالارتباط الوثيق جدًا لألياف الكولاجين داخل الجزيء ، مما يسهل الترابط الهيدروجيني وتشكيل الروابط المتقاطعة بين الجزيئات. ^[25] هذا النوع من التكرار المنتظم والمحتوى العالي من الجلايسين يوجد فقط في عدد قليل من البروتينات الليفية الأخرى ، مثل الحرير الفيبروين .

الكولاجين ليس مجرد بروتين هيكلي. نظرًا لدورها الرئيسي في تحديد النمط الظاهري للخلية ، والتصاق الخلية ، وتنظيم الأنسجة ، والبنية التحتية ، فإن العديد من أقسام مناطقها غير الغنية بالبرولين لها أدوار رابطة / تنظيم خلية أو مصفوفة. المحتوى العالي نسبيًا من حلقات البرولين والهيدروكسي برولين ، مع الكربوكسيل المقيّد هندسيًا ومجموعات الأمينية (الثانوية) ، جنبًا إلى جنب مع الوفرة الغنية من الجلايسين ، يفسر ميل خيوط البولي ببتيد الفردية لتشكيل حلزونات أعسر تلقائيًا ، دون أي سلسلة داخلية. الرابطة الهيدروجينية.

نظرًا لأن الجلايسين هو أصغر حمض أميني بدون سلسلة جانبية ، فإنه يلعب دورًا فريدًا في البروتينات الهيكلية الليفية. في الكولاجين ، يكون Gly مطلوبًا في كل موضع ثالث لأن تجميع اللولب الثلاثي يضع هذه البقايا في الجزء الداخلي (محور) اللولب ، حيث لا توجد مساحة لمجموعة جانبية أكبر من ذرة الهيدروجين المفردة للجليسين. للسبب نفسه ، يجب أن تشير حلقات Pro و Hyp إلى الخارج. يساعد هذان الأحماض الأمينية على استقرار اللولب الثلاثي - Hyp أكثر من Pro ؛ مطلوب تركيز أقل منها في الحيوانات مثل الأسماك ، التي تكون درجة حرارة أجسامها أقل من معظم الحيوانات ذوات الدم الحار. تعتبر محتويات البرولين والهيدروكسي برولين المنخفضة من سمات أسماك الماء البارد ، ولكن ليس من سمات أسماك المياه الدافئة ؛ تميل الأخيرة إلى أن تحتوي على محتويات مماثلة من البرولين والهيدروكسي برولين للثدييات. ^[25] وأقل البرولين ومحتويات hydroxproline من أسماك المياه الباردة وغيرها من متغير الحرارة الحيوانات يؤدي إلى الكولاجين من وجود الاستقرار الحراري أقل من الكولاجين الثدييات. ^[25] هذا الاستقرار الحراري المنخفض يعني أن الجيلاتين المشتق من كولاجين الأسماك غير مناسب للعديد من التطبيقات الغذائية والصناعية.

وحدات التروبوكولاجين الفرعية تتجمع ذاتيًا تلقائيًا ، بنهايات متداخلة بانتظام ، في مصفوفات أكبر في الفراغات خارج الخلية للأنسجة. ^[32]^[33] يتم توجيه التجميع الإضافي للألياف بواسطة الخلايا الليفية ، التي ترسب أليافًا كاملة التكوين من الألياف الليفية. في الكولاجين الليفي ، تتدحرج الجزيئات إلى الجزيئات المجاورة بحوالي 67 نانومتر (وحدة يشار إليها باسم "D" وتتغير اعتمادًا على حالة الترطيب في الركام). في كل فترة D تكرار للميكروفيلبريل ، هناك جزء يحتوي على خمسة جزيئات في المقطع العرضي ، يسمى "التداخل" ، وجزء يحتوي على أربعة جزيئات فقط ، يسمى "الفجوة". ^[34] يتم الاحتفاظ بمناطق التداخل والفجوة هذه عندما تتجمع الألياف الدقيقة في ليفية ، وبالتالي يمكن رؤيتها باستخدام المجهر الإلكتروني. يتم ترتيب التروبوكولاجين الحلزوني الثلاثي في الألياف الدقيقة في نمط تعبئة شبه سداسي. ^[34]^[35]

ينتج عن فترة D لألياف الكولاجين نطاقات مرئية تبلغ 67 نانومتر عندما يتم ملاحظتها بواسطة المجهر الإلكتروني.

هناك بعض الترابط التساهمي داخل الحلزونات الثلاثية ، وكمية متغيرة من الترابط التساهمي بين حلزونات التروبوكولاجين التي تشكل مجاميع منظمة جيدًا (مثل الألياف). ^[36] تتشكل الحزم الليفية الأكبر بمساعدة عدة فئات مختلفة من البروتينات (بما في ذلك أنواع الكولاجين المختلفة) والبروتينات السكرية والبروتيوغليكان لتشكيل أنواع مختلفة من الأنسجة الناضجة من مجموعات بديلة من نفس اللاعبين الرئيسيين. ^[33] كانت عدم ذوبان الكولاجين حاجزًا أمام دراسة الكولاجين الأحادي حتى تم اكتشاف أنه يمكن استخلاص التروبوكولاجين من الحيوانات الصغيرة لأنه لم يتم ربطه بشكل كامل بعد . ومع ذلك ، فإن التقدم في تقنيات الفحص المجهري (مثل المجهر الإلكتروني (EM) ومجهر القوة الذرية (AFM)) وحيود الأشعة السينية قد مكّن الباحثين من الحصول على صور مفصلة بشكل متزايد لهيكل الكولاجين في الموقع . ^{[37] تعد} هذه التطورات اللاحقة مهمة بشكل خاص لفهم أفضل للطريقة التي تؤثر بها بنية الكولاجين على الاتصال بين الخلية والخلية والمصفوفة وكيف يتم بناء الأنسجة في النمو والإصلاح وتغييرها في التطور والمرض. ^[38]^[39] على سبيل المثال ، باستخدام المسافة النانوية القائمة على AFM ، فقد ثبت أن ليف كولاجين واحد هو مادة غير متجانسة على طول اتجاهه المحوري بخصائص ميكانيكية مختلفة بشكل كبير في مناطق الفجوة والتداخل ، والتي ترتبط بالمنظمات الجزيئية المختلفة في هاتين المنطقتين. ^[40]

يتم ترتيب ألياف / مجاميع الكولاجين في مجموعات وتركيزات مختلفة في الأنسجة المختلفة لتوفير خصائص الأنسجة المختلفة. في العظام ، تكمن الحلزونات الثلاثية للكولاجين بالكامل في مصفوفة متوازية ومتداخلة. فجوات 40 نانومتر بين نهايات وحدات التروبوكولاجين الفرعية (تساوي تقريبًا منطقة الفجوة) ربما تعمل كمواقع نواة لترسيب بلورات طويلة وصلبة ودقيقة للمكون المعدني ، وهو هيدروكسيلاباتيت (تقريبًا) Ca ₁₀ (OH) ₂ (PO ₄ ) ₆ . ^[41] الكولاجين من النوع الأول يعطي العظام قوة شدها .

الاضطرابات المرتبطة

تنشأ الأمراض المرتبطة بالكولاجين بشكل شائع من العيوب الوراثية أو نقص التغذية التي تؤثر على التخليق الحيوي أو التجميع أو التعديل بعد الترجمة أو الإفراز أو العمليات الأخرى المشاركة في إنتاج الكولاجين الطبيعي.

**العيوب الوراثية لجينات الكولاجين**
يكتب	ملاحظات	الجينات	الاضطرابات
أنا	هذا هو الكولاجين الأكثر وفرة في جسم الإنسان. وهو موجود في النسيج الندبي ، المنتج النهائي عندما تلتئم الأنسجة عن طريق الإصلاح. توجد في الأوتار والجلد وجدران الشرايين والقرنية وبطانة الجسم المحيطة بألياف العضلات والغضاريف الليفية والجزء العضوي من العظام والأسنان.	COL1A1 ، COL1A2	تكون العظم الناقص ، متلازمة إيلرز دانلوس ، فرط التعظم القشري الطفولي المعروف أيضًا باسم مرض كافي
ثانيًا	الغضروف الهياليني: 50٪ من بروتين الغضاريف. النكتة الزجاجية للعين.	COL2A1	اعتلال الكولاجين ، النوعان الثاني والحادي عشر
ثالثا	هذا هو كولاجين الأنسجة الحبيبية ويتم إنتاجه بسرعة بواسطة الخلايا الليفية الشابة قبل تصنيع الكولاجين من النوع الأول الأكثر صرامة. ألياف شبكية . توجد أيضًا في جدران الشرايين والجلد والأمعاء والرحم	COL3A1	متلازمة اهلرز دانلوس ، انكماش دوبويتران
رابعا	الصفيحة القاعدية . عدسة العين . يعمل أيضا كجزء من نظام الترشيح في الشعيرات الدموية و الكبيبات من كليون في الكلى .	COL4A1 ، COL4A2 ، COL4A3 ، COL4A4 ، COL4A5 ، COL4A6	متلازمة ألبورت ، متلازمة جودباستور
الخامس	معظم الأنسجة الخلالية ، مساعد. مع النوع الأول المرتبط بالمشيمة	COL5A1 ، COL5A2 ، COL5A3	متلازمة إهلرز دانلوس (كلاسيكية)
السادس	معظم الأنسجة الخلالية ، مساعد. مع النوع الأول	COL6A1 ، COL6A2 ، COL6A3 ، COL6A5	اعتلال أولريش العضلي ، اعتلال عضلي بيثليم ، التهاب الجلد التأتبي ^[42]
سابعا	يشكل ترسيخ الألياف في التقاطعات الجلدية	COL7A1	انحلال البشرة الفقاعي الحثل
ثامنا	بعض الخلايا البطانية	COL8A1 ، COL8A2	ضمور القرنية الخلفي متعدد الأشكال 2
التاسع	FACIT كولاجين ، غضروف ، مساعد. مع ألياف من النوع الثاني والحادي عشر	COL9A1 ، COL9A2 ، COL9A3	EDM2 و EDM3
X	التصنع و التمعدن الغضروف	COL10A1	خلل التنسج الميتافيزيقي شميد
الحادي عشر	غضروف	COL11A1 ، COL11A2	اعتلال الكولاجين ، النوعان الثاني والحادي عشر
ثاني عشر	يتفاعل كولاجين FACIT مع النوع الأول الذي يحتوي على الألياف والديكورات والجليكوزامينوجليكان	COL12A1	-
الثالث عشر	الغشاء الكولاجين، ويتفاعل مع إنتغرين a1b1، فبرونيكتين ومكونات غشاء قاعدي مثل nidogen و perlecan .	COL13A1	-
الرابع عشر	الكولاجين FACIT ، المعروف أيضًا باسم undulin	COL14A1	-
الخامس عشر	-	COL15A1	-
السادس عشر	-	COL16A1	-
السابع عشر	الكولاجين العابر للغشاء ، المعروف أيضًا باسم BP180 ، بروتين 180 كيلو دالتون	COL17A1	شبيه الفقاع الفقاعي وبعض أشكال انحلال البشرة الفقاعي الوصلي
الثامن عشر	مصدر الإندوستاتين	COL18A1	-
التاسع عشر	الكولاجين FACIT	COL19A1	-
XX	-	COL20A1	-
الحادي والعشرون	الكولاجين FACIT	COL21A1	-
الثاني والعشرون	-	COL22A1	-
الثالث والعشرون	كولاجين MACIT	COL23A1	-
الرابع والعشرون	-	COL24A1	-
الخامس والعشرون	-	COL25A1	-
السادس والعشرون	-	EMID2	-
السابع والعشرون	-	COL27A1	-
الثامن والعشرون	-	COL28A1	-
التاسع والعشرون	كولاجين البشرة	COL29A1	التهاب الجلد التأتبي ^[43]

بالإضافة إلى الاضطرابات المذكورة أعلاه ، يحدث الترسب المفرط للكولاجين في تصلب الجلد .

الأمراض

تم تحديد ألف طفرة في 12 نوعًا من أكثر من 20 نوعًا من الكولاجين. يمكن أن تؤدي هذه الطفرات إلى أمراض مختلفة على مستوى الأنسجة. ^[44]

تكوّن العظم الناقص - يحدث بسبب طفرة في الكولاجين من النوع 1 ، اضطراب جسمي سائد ، يؤدي إلى ضعف العظام والأنسجة الضامة غير المنتظمة ، يمكن أن تكون بعض الحالات خفيفة بينما يمكن أن تكون حالات أخرى مميتة. الحالات الخفيفة يكون لها مستويات منخفضة من الكولاجين من النوع 1 بينما الحالات الشديدة لها عيوب هيكلية في الكولاجين. ^[45]

خلل التنسج الغضروفي - يُعتقد أن اضطراب الهيكل العظمي ناتج عن طفرة في الكولاجين من النوع 2 ، يتم إجراء مزيد من الأبحاث لتأكيد ذلك. ^[46]

متلازمة إهلرز دانلوس - هناك ثلاثة عشر نوعًا مختلفًا من هذا الاضطراب ، والتي تؤدي إلى تشوهات في النسيج الضام. ^[47] بعض الأنواع النادرة يمكن أن تكون قاتلة ، مما يؤدي إلى تمزق الشرايين. تحدث كل متلازمة بسبب طفرة مختلفة. على سبيل المثال ، يحدث نوع الأوعية الدموية (vEDS) لهذا الاضطراب بسبب طفرة في نوع الكولاجين 3 . ^[48]

متلازمة ألبورت - يمكن أن تنتقل وراثيًا ، وعادة ما تكون سائدة مرتبطة بالكروموسوم X ، ولكن أيضًا كاضطراب جسمي سائد وراثي جسمي متنحي ، يعاني المصابون من مشاكل في الكلى والعينين ، ويمكن أن يحدث فقدان السمع أيضًا خلال سنوات الطفولة أو المراهقة. ^[49]

متلازمة كنوبلوخ - تحدث بسبب طفرة في جين COL18A1 الذي يرمز لإنتاج الكولاجين الثامن عشر. المرضى الذين يعانون من بروز أنسجة المخ وانحلال الشبكية. يكون الفرد الذي لديه أفراد من العائلة يعانون من الاضطراب أكثر عرضة للإصابة به لأن هناك ارتباطًا وراثيًا. ^[44]

صفات

الكولاجين هو أحد البروتينات الهيكلية الليفية الطويلة التي تختلف وظائفها تمامًا عن تلك الموجودة في البروتينات الكروية ، مثل الإنزيمات . تعتبر الحزم الصلبة من الكولاجين التي تسمى ألياف الكولاجين مكونًا رئيسيًا للمصفوفة خارج الخلية التي تدعم معظم الأنسجة وتعطي بنية للخلايا من الخارج ، ولكن يوجد الكولاجين أيضًا داخل خلايا معينة. الكولاجين لديه كبيرة الشد ، وهو المكون الرئيسي لل رباط ، الغضاريف ، الأربطة ، الأوتار ، العظام والجلد. ^[50]^[51] بالإضافة إلى الإيلاستين والكيراتين الناعم ، فهو مسؤول عن قوة البشرة ومرونتها ، ويؤدي تدهورها إلى ظهور التجاعيد المصاحبة للشيخوخة . ^[12] يقوي الأوعية الدموية ويلعب دورًا في نمو الأنسجة . يوجد في القرنية وعدسة العين في شكل بلوري . قد يكون واحدا من أكثر البروتينات وفيرة في السجل الأحفوري، نظرا لأنه يبدو أن تحجر كثير من الأحيان، حتى في العظام من الدهر الوسيط و حقب الحياة القديمة . ^[52]

الاستخدامات

جاء السلامي وغلاف الكولاجين (أدناه)

يحتوي الكولاجين على مجموعة متنوعة من التطبيقات ، من الغذاء إلى الطب. على سبيل المثال، يتم استخدامه في جراحة التجميل و جراحة الحروق . يستخدم على نطاق واسع في شكل أغلفة الكولاجين للنقانق . ^[53]^[54]

إذا الكولاجين هو الموضوع إلى يكفي تمسخ ، على سبيل المثال عن طريق التسخين، فروع تروبوكولاجين ثلاثة منفصلة جزئيا أو كليا في المجالات الكروية، التي تحتوي على هيكل الثانوي مختلفة لالكولاجين الطبيعي polyproline II (PPII)، على سبيل المثال ملفات عشوائية . تصف هذه العملية تكوين الجيلاتين ، والذي يستخدم في العديد من الأطعمة ، بما في ذلك حلوى الجيلاتين المنكهة . إلى جانب الغذاء ، تم استخدام الجيلاتين في الصناعات الدوائية ومستحضرات التجميل والتصوير الفوتوغرافي. كما أنها تستخدم كمكمل غذائي . ^{[ بحاجة لمصدر ]}

تعني كلمة كولاجين من اليونانية للغراء ، " منتج الغراء " وتشير إلى العملية المبكرة لغلي الجلد وأوتار الخيول والحيوانات الأخرى للحصول على الغراء. استخدم المصريون لاصق الكولاجين منذ حوالي 4000 عام ، واستخدمه الأمريكيون الأصليون في الأقواس منذ حوالي 1500 عام. تم العثور على أقدم غراء في العالم ، يعود تاريخه إلى أكثر من 8000 عام ، من الكولاجين - يستخدم كبطانة واقية على سلال الحبال والأقمشة المطرزة ، لتثبيت الأواني معًا ، وفي الزخارف المتقاطعة على الجماجم البشرية . ^[55] عادة ما يتحول الكولاجين إلى جيلاتين ، لكنه نجا بسبب الظروف الجافة. المواد اللاصقة الحيوانية مصنوعة من البلاستيك الحراري ، وتلين مرة أخرى عند إعادة تسخينها ، لذا فهي لا تزال تُستخدم في صنع الآلات الموسيقية مثل الكمان الناعم والقيثارات ، والتي قد يتعين إعادة فتحها للإصلاح - وهو تطبيق لا يتوافق مع المواد اللاصقة البلاستيكية الاصطناعية الصلبة ، والتي تكون دائمة. تم استخدام أعصاب وجلود الحيوانات ، بما في ذلك الجلود ، في صنع أغراض مفيدة لآلاف السنين. ^[^{بحاجة لمصدر}^]

Gelatin- الريسورسنول - الفورمالديهايد الغراء (ومع الفورمالديهايد استبداله pentanedial أقل سامة و إيثانيديال ) استخدمت لشقوق التجريبية إصلاح في أرنب الرئتين . ^[56]

التكيف والتنويع

كان تطور الكولاجين خطوة أساسية في التطور المبكر للحيوانات ، ودعم أشكال الحيوانات متعددة الخلايا. ^[57] الكولاجين هي البروتينات الأكثر وفرة في الفقاريات ، وتشكل حوالي 30٪ من جميع البروتينات في جسم الإنسان. ^[58]^[59]^[60] بناءً على بنيتها الجزيئية ، تنقسم بروتينات الكولاجين إلى فئتين رئيسيتين - الكولاجين المكون للليف (أو الليفي ) والكولاجين غير المكون للليف ( غير الليفي ) - والتي تنقسم أيضًا إلى 28 نوعًا مختلفًا (اعتبارًا من 2017) ، بناءً على الهياكل والوظائف الفردية التي يمتلكها البروتين على وجه التحديد في الجسم. ^[59]^[60] الكولاجين الليفي ، الذي ينتج الأطر ثلاثية الأبعاد في الأنسجة والأعضاء المختلفة ، مشتق من سلف واحد مشترك أثناء التطور . ^[59]^[61] الكولاجين غير الليفي هو المكون الرئيسي الداعم للمصفوفة خارج الخلية . ^[60]

في التشكل من أنواع الكولاجين ييفي وغير ييفي أصبح متباينة خلال تطور متباينة . ^[60] نشأت هذه الأنواع الكولاجين اثنين من مختلف طفرة و الازدواجية الجينات الأحداث التي تطورت إلى 28 أنواع الحالية للبروتينات الكولاجين توفير تنويع هياكل دعم الكولاجين في الجسم، مثل الهيكل العظمي ، التي تشكلت من ألفا (يرمز لها α) جين الكولاجين. ^[59]^[61] تم اختيار الكولاجين الليفي أثناء التكيف التطوري من الجينات الموجودة عن طريق الانتقاء الطبيعي لبناء هياكل جديدة للأعضاء والأنسجة ، مما يتيح ظهور الأنواع المتطورة ذات القدرات المحسنة. ^[59]^[61]

تاريخ

استعصت الهياكل الجزيئية والتعبئة للكولاجين العلماء على مدى عقود من البحث. تم تقديم الدليل الأول على أنه يمتلك بنية منتظمة على المستوى الجزيئي في منتصف الثلاثينيات. ^[62]^[63] منذ ذلك الوقت ، ركز البحث على تشكيل مونومر الكولاجين ، مما أدى إلى إنتاج العديد من النماذج المتنافسة ، على الرغم من التعامل بشكل صحيح مع تشكيل كل سلسلة ببتيد فردية. قدم نموذج "Madras" الثلاثي الحلزوني نموذجًا دقيقًا للبنية الرباعية في الكولاجين. ^[64]^[65]^[66] تم دعم هذا النموذج من خلال مزيد من الدراسات التي أظهرت دقة أعلى في أواخر القرن العشرين. ^[67]^[68]^[69]^[70]

لم يتم تعريف بنية تعبئة الكولاجين بنفس الدرجة خارج أنواع الكولاجين الليفي ، على الرغم من أنه معروف منذ فترة طويلة بأنه سداسي. ^[35]^[71]^[72] كما هو الحال مع هيكلها الأحادي ، زعمت عدة نماذج متضاربة أن ترتيب حزم جزيئات الكولاجين هو "يشبه الصفيحة" أو ميكروفيبرلار . ^[73]^[74] تم تصوير التركيب الليفي الدقيق لألياف الكولاجين في الأوتار والقرنية والغضاريف مباشرة عن طريق المجهر الإلكتروني في أواخر القرن العشرين وأوائل القرن الحادي والعشرين. ^[75]^[76]^[77] تم تصميم هيكل الألياف الدقيقة لوتر الذيل على أنه الأقرب إلى الهيكل المرصود ، على الرغم من أنه بالغ في تبسيط التقدم الطوبولوجي لجزيئات الكولاجين المجاورة ، وبالتالي لم يتنبأ بالتشكيل الصحيح للجزء D المتقطع يسمى الترتيب الخماسي microfibril . ^[34]^[78]^[79]

أنظر أيضا

غراء الحيوانات
التحضير
الكولاجين المهجن الببتيد ، وهو ببتيد يمكن أن يرتبط بالكولاجين المشوه
إنزيم كولاجيناز ، وهو الإنزيم المسؤول عن تكسير الكولاجين وإعادة تشكيله
بروتين ليفي
الجيلاتين
الكولاجين المتحلل ، وهو شكل شائع يُباع فيه الكولاجين كمكمل غذائي
متلازمة فرط الحركة
أوكسيديز ليسيل
مثبطات MMP
عظمية ، مكون التي تحتوي على الكولاجين في العظام

مراجع

^ دي لولو ، جلوريا أ. سويني ، شون م. كوركو ، يارمو ؛ علاء كوكو ، لينا وسان أنطونيو ، جيمس د. (2002). "رسم خرائط مواقع ربط Ligand والطفرات المرتبطة بالأمراض على البروتين الأكثر وفرة في الإنسان ، النوع الأول من الكولاجين" . J. بيول. تشيم. 277 (6): 4223-4231. دوى : 10.1074 / jbc.M110709200 . بميد 11704682 .
^ "الجلود المزروعة باستخدام التكنولوجيا الحيوية على وشك أن تصل إلى المنصة" . الإيكونوميست . 26 أغسطس 2017 مؤرشفة من الأصلي في 1 سبتمبر 2017 . تم الاسترجاع 2 سبتمبر 2017 .
^ موسوعة بريتانيكا المختصرة 2007
^ سيكورسكي ، Zdzisław E. (2001). الخصائص الكيميائية والوظيفية للبروتينات الغذائية . بوكا راتون: مطبعة اتفاقية حقوق الطفل. ص. 242. ISBN 978-1-56676-960-0.
^ بوغ ، روبرت هـ. (1923). "الظروف التي تؤثر على التحلل المائي للكولاجين إلى الجيلاتين". الكيمياء الصناعية والهندسية . 15 (11): 1154-1159. دوى : 10.1021 / ie50167a018 .
^ OED 2nd Edition 2005
^ مولر ، فيرنر إي جي (2003). "أصل تعقيد Metazoan: Porifera كحيوانات متكاملة". علم الأحياء التكاملي والمقارن . 43 (1): 3-10. سيتسيركس 10.1.1.333.3174 . دوى : 10.1093 / icb / 43.1.3 . بميد 21680404 . S2CID 17232196 .
^ كتاب Sabiston لمراجعة لوحة الجراحة ، الطبعة السابعة. الفصل 5 التئام الجروح ، السؤال 14
^ أ ب ريكارد بلوم ، س. (2011). "عائلة الكولاجين" . وجهات نظر كولد سبرينج هاربور في علم الأحياء . 3 (1): a004978. دوى : 10.1101 / cshperspect.a004978 . PMC 3003457 . بميد 21421911 .
^ فرانزكي ، سي دبليو ؛ بروكنر ، ب. Bruckner-Tuderman ، L (11 فبراير 2005). "بروتينات الغشاء الكولاجيني: رؤى حديثة في علم الأحياء وعلم الأمراض" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 280 (6): 4005–8. دوى : 10.1074 / jbc.R400034200 . بميد 15561712 .
^ أشوكومار ، ميازاجان ؛ أجيان ، بوليكل م. (3 أبريل 2021). "منظور علم المواد للمواد متعددة الوظائف المشتقة من الكولاجين" . مراجعات المواد الدولية . 66 (3): 160-187. دوى : 10.1080 / 09506608.2020.1750807 . ISSN 0950-6608 .
^ أ ب الحشوات الجلدية | ^ شيخوخة الجلد أرشفة 13 مايو 2011 في آلة Wayback ... Pharmaxchange.info. تم استرجاعه في 21 أبريل 2013.
^ كونيف ، جي ؛ ف أوبراين (2011). "سقالات الكولاجين للطب التجديدي للعظام". مجلة جمعية المعادن والمعادن والمواد . 63 (4): 66-73. بيب كود : 2011JOM .... 63d..66C . دوى : 10.1007 / s11837-011-0061-y . S2CID 136755815 .
^ جيجر ، م (2003). "الكولاجين الإسفنج لتجديد العظام باستخدام rhBMP-2". مراجعات متقدمة لتوصيل الأدوية . 55 (12): 1613-1629. دوى : 10.1016 / j.addr.2003.08.010 . ISSN 0169-409X .
^ بونياراتافيج ، بينتيبا ؛ وانج ، هوم لاي (2001). "أغشية الكولاجين: مراجعة". مجلة اللثة . 72 (2): 215-229. دوى : 10.1902 / jop.2001.72.2.215 . hdl : 2027.42 / 141506 . ISSN 0022-3492 .
^ دروري ، جيني إل. موني ، ديفيد ج. (2003). "الهلاميات المائية لهندسة الأنسجة: متغيرات وتطبيقات تصميم السقالات". المواد الحيوية . 24 (24): 4337-4351. دوى : 10.1016 / S0142-9612 (03) 00340-5 . ISSN 0142-9612 .
^ توندورف ، روبرت. آيببو ، دلبار ؛ شريف ، شكري (2020). "الكولاجين متعدد الشعيرات الغزل". علوم وهندسة المواد: ج . 106 : 110105. دوى : 10.1016 / j.msec.2019.110105 . ISSN 0928-4931 .
^ أوليفيرا ، س ؛ R رينغشيا ؛ R ليجيروس إي كلارك L تيراسيو سي تيكسيرا إم يوست (2009). "سقالة كولاجين محسنة لتجديد الهيكل العظمي" . مجلة المواد الطبية الحيوية . 94 (2): 371-379. دوى : 10.1002 / jbm.a.32694 . PMC 2891373 . بميد 20186736 .
^ أونكار ، سينغ جوبتا ، شيلبي سينغ ؛ سوني ، موهان ؛ موسى ، سونيا. شوكلا ، سوميت ؛ ماثور ، راج كومار (يناير 2011). "ضمادة الكولاجين مقابل الضمادات التقليدية في الحروق والجروح المزمنة: دراسة بأثر رجعي" . مجلة الجراحة الجلدية والتجميلية . 4 (1): 12-16. دوى : 10.4103 / 0974-2077.79180 . PMC 3081477 . بميد 21572675 .
^ غولد ، إل جيه (2016). "المواد الحيوية الموضعية القائمة على الكولاجين للجروح المزمنة: الأساس المنطقي والتطبيق السريري" . التقدم في العناية بالجروح . 5 (1): 19-31. دوى : 10.1089 / الجرح.2014.0595 . PMC 4717516 . بميد 26858912 .
^ بيربراير ، ألكسندر ؛ تشانغ ، تان الملفات ، دانيال سي. مانافا ، سانديب ؛ سميث ، توماس ؛ وانغ ، زونغ مين ؛ ميسي ماريا إل. مينتز ، أكيفا ؛ ديلبونو ، أوزفالدو (6 نوفمبر 2014). "النوع الأول يتراكم بعد إصابة الأنسجة وينتج الكولاجين بطريقة تعتمد على الأعضاء" . أبحاث الخلايا الجذعية وعلاجها . 5 (6): 122. دوى : 10.1186 / scrt512 . ISSN 1757-6512 . PMC 4445991 . بميد 25376879 .
^ سينغ ، أو. إس إس جوبتا م سوني موسى S شوكلا آر كيه ماثور (2011). "ضمادات الكولاجين مقابل الضمادات التقليدية في الحروق والجروح المزمنة: دراسة بأثر رجعي" . مجلة الجراحة الجلدية والتجميلية . 4 (1): 12-16. دوى : 10.4103 / 0974-2077.79180 . PMC 3081477 . بميد 21572675 .
^ ضربة ، ناثان (2009). "ثقافة الخلية: بناء مصفوفة أفضل" . طرق الطبيعة . 6 (8): 619-622. دوى : 10.1038 / nmeth0809-619 . S2CID 33438539 .
^ "التركيب الجزيئي للكولاجين الثلاثي الحلزون" . التقدم في كيمياء البروتين . 70 : 301 - 339. 1 يناير 2005. دوى : 10.1016 / S0065-3233 (05) 70009-7 . ISSN 0065-3233 .
^ أ ب ج د هـ سزباك ، بول (2011). "كيمياء عظام السمك والبنية التحتية الدقيقة: الآثار المترتبة على تحليل التابون وتحليل النظائر المستقرة" مجلة العلوم الأثرية . 38 (12): 3358–3372. دوى : 10.1016 / j.jas.2011.07.022 .
^ بيتركوفسكي ، ب (1991). "متطلبات الأسكوربات من أجل الهيدروكسيل وإفراز البروكولاجين: العلاقة بتثبيط تخليق الكولاجين في داء الاسقربوط". المجلة الأمريكية للتغذية السريرية . 54 (6 ملحق): 1135S-1140S. دوى : 10.1093 / ajcn / 54.6.1135s . بميد 1720597 .
^ غوريس ، كوالا لمبور ؛ رينز ، آر تي (2010). "بروليل 4-هيدروكسيلاز" . كريت. القس Biochem. مول. بيول . 45 (2): 106-24. دوى : 10.3109 / 10409231003627991 . PMC 2841224 . بميد 20199358 .
^ Myllylä ، R. ؛ المجمعة ، ك. جونزلر ، ف. Hanauske-Abel، HM؛ Kivirikko ، KI (1984). "يتم استهلاك الأسكوربات بطريقة متكافئة في التفاعلات غير المقترنة المحفزة بواسطة propyl 4-hydroxylase و lysyl hydroxylase". J. بيول. تشيم . 259 (9): 5403-5. بميد 6325436 .
^ هوك ، جي سي ؛ شارما ، ف. باتل ، يم ؛ جلادنر ، جا (1968). "تحريض أنشطة حال الكولاجين والمحلل للبروتين من خلال الأدوية المضادة للالتهابات في الجلد والخلايا الليفية". علم الأدوية البيوكيميائية . 17 (10): 2081-2090. دوى : 10.1016 / 0006-2952 (68) 90182-2 . بميد 4301453 .
^ "الكولاجين المسبق" . القاموس الحر .
^ الحديثي ، ح. Isenberg ، DA ؛ وآخرون. (1982). "وظيفة العدلات في الذئبة الحمامية الجهازية وأمراض الكولاجين الأخرى" . آن ريوم ديس . 41 (1): 33-38. دوى : 10.1136 / ard.41.1.33 . PMC 1000860 . بميد 7065727 .
^ هولمز ، دي جي (2002). "بناء جزيئات الكولاجين والألياف والهياكل فوق الليفية". J بنية بيول . 137 (1-2): 2-10. دوى : 10.1006 / jsbi.2002.4450 . بميد 12064927 .
^ أ ب هولمز ، دي جي (1992). "عائلة الكولاجين - تراكيب وتجمعات متنوعة". مقالات Biochem . 27 : 49-67. بميد 1425603 .
^ أ ب ج Orgel ، JP ؛ ايرفينغ ، TC ؛ وآخرون. (2006). "هيكل ميكروفيبرلار من النوع الأول الكولاجين في الموقع" . PNAS . 103 (24): 9001-9005. بيب كود : 2006PNAS..103.9001O . دوى : 10.1073 / pnas.0502718103 . PMC 1473175 . بميد 16751282 .
^ أ ب هولمز ، دي جي وميلر ، أ. (1979). "التعبئة الجزيئية شبه سداسية في ألياف الكولاجين". الطبيعة . 282 (5741): 878-880. بيب كود : 1979Natur.282..878H . دوى : 10.1038 / 282878a0 . بميد 514368 . S2CID 4332269 .
^ بيرومال ، إس. Antipova ، O. & Orgel ، JP (2008). "بنية ألياف الكولاجين ، وتنظيم المجال ، والتشكيل الثلاثي الحلزوني يتحكم في تحللها البروتيني" . PNAS . 105 (8): 2824-2829. بيب كود : 2008PNAS..105.2824P . دوى : 10.1073 / pnas.0710588105 . PMC 2268544 . بميد 18287018 .
^ بوكانان ، جينا ك. تشانغ ، يي ؛ هولمز ، جيف. كوفينجتون ، أنتوني د. براباكار ، سوجاي (2019). "دور تقنيات نثر الأشعة السينية في فهم بنية الكولاجين للجلد". ChemistrySelect . 4 (48): 14091-14102. دوى : 10.1002 / slct.201902908 . ISSN 2365-6549 .
^ سويني ، SM ؛ Orgel ، JP ؛ وآخرون. (2008). "مجالات تفاعل الخلية والمصفوفة المرشحة على ألياف الكولاجين ، البروتين السائد في الفقاريات" . J بيول كيم . 283 (30): 21187-21197. دوى : 10.1074 / jbc.M709319200 . PMC 2475701 . بميد 18487200 .
^ تواردوفسكي ، تي ؛ فرتالا ، أ. وآخرون. (2007). "محاكيات الكولاجين والكولاجين من النوع الأول كتكوين الأوعية الدموية التي تعزز البوليمرات الفائقة". ديس فارم بالعملة . 13 (35): 3608–3621. دوى : 10.2174 / 138161207782794176 . بميد 18220798 .
^ ميناري- Jolandan ، M ؛ يو ، إم إف (2009). "عدم التجانس الميكانيكي النانوي في مناطق الفجوة والمتداخلة من ألياف الكولاجين من النوع الأول مع الآثار المترتبة على عدم تجانس العظام". الجزيئات الحيوية . 10 (9): 2565–70. دوى : 10.1021 / bm900519v . بميد 19694448 .
^ Ross ، MH and Pawlina ، W. (2011) علم الأنسجة ، الطبعة السادسة ، Lippincott Williams & Wilkins ، p. 218.
^ سودرهل ، سي ؛ مارينهولز ، أنا ؛ كيرشر ، تي. روشندورف ، ف ؛ روشندورف ، ف. إسبارزا جورديلو ، ياء ؛ ماير ، جي ؛ وآخرون. (2007). "المتغيرات في جين كولاجين البشرة الجديد (COL29A1) مرتبطة بالتهاب الجلد التحسسي" . علم الأحياء بلوس . 5 (9): e242. دوى : 10.1371 / journal.pbio.0050242 . PMC 1971127 . بميد 17850181 .
^ "أنواع الكولاجين والاضطرابات المرتبطة" . News-Medical.net . 18 يناير 2011 مؤرشفة من الأصلي في 1 ديسمبر 2017 . تم الاسترجاع 19 نوفمبر 2017 .
^ أ ب Mahajan VB، Olney AH، Garrett P، Chary A، Dragan E، Lerner G، Murray J، Bassuk AG (2010). "طفرة الكولاجين الثامن عشر في متلازمة Knobloch مع سرطان الدم الليمفاوي الحاد" . المجلة الأمريكية لعلم الوراثة الطبية الجزء أ . 152 أ (11): 2875-9. دوى : 10.1002 / ajmg.a.33621 . PMC 2965270 . بميد 20799329 .
^ جاجكو جاليكا ، أ (2002). "الطفرات في جينات الكولاجين من النوع الأول تؤدي إلى تكون العظم الناقص في البشر" (PDF) . اكتا بيوتشيميكا بولونيكا . 49 (2): 433-41. دوى : 10.18388 / abp.2002_3802 . بميد 12362985 . أرشفة (PDF) من الأصل في 7 يونيو 2013.
^ هورتون وا ، كامبل د ، ماتشادو إم إيه ، تشو جي (1989). "فحص الكولاجين من النوع الثاني في خلل التنسج الغضروفي البشري". أكون. جيه ميد. جينيه . 34 (4): 579-83. دوى : 10.1002 / ajmg.1320340425 . بميد 2624272 .
^ Malfait F ، Francomano C ، Byers P ، Belmont J ، Berglund B ، Black J ، Bloom L ، Bowen JM ، Brady AF ، Burrows NP ، Castori M ، Cohen H ، Colombi M ، Demirdas S ، De Backer J ، De Paepe A ، Fournel-Gigleux S، Frank M، Ghali N، Giunta C، Grahame R، Hakim A، Jeunemaitre X، Johnson D، Juul-Kristensen B، Kapferer-Seebacher I، Kazkaz H، Kosho T، Lavallee ME، Levy H، Mendoza -Londono R، Pepin M، Pope FM، Reinstein E، Robert L، Rohrbach M، Sanders L، Sobey GJ، Van Damme T، Vandersteen A، van Mourik C، Voermans N، Wheeldon N، Zschocke J، Tinkle B. 2017. التصنيف الدولي لعام 2017 لمتلازمات Ehlers-Danlos. Am J Med Genet Part C Semin Med Genet 175C: 8-26.
^ هاميل بي سي ، بالز جي ، إنجلز سي إتش ، فان دن أككر إي ، بويرس جي إتش ، فان دونجن بي دبليو ، ستيجلين بي إم (1998). "متلازمة إيلرز دانلوس وتشوهات الكولاجين من النوع الثالث: طيف سريري متغير". كلين. جينيه . 53 (6): 440-6. دوى : 10.1111 / j.1399-0004.1998.tb02592.x . بميد 9712532 . S2CID 39089732 .
^ Kashtan ، CE (1993) " اعتلال الكلية المرتبط بالكولاجينالرابع ( متلازمة ألبورت واعتلال الكلية بغشاء القاع الرقيق أرشفة 2017-12-25 في آلة Wayback. )" ، في RA Pagon ، TD Bird ، CR Dolan ، K Stephens & MP Adam ( eds) ، GeneReviews ، جامعة واشنطن ، سياتل ، سياتل واشنطن بميد 20301386 .
^ فراتزل ، ب. (2008). الكولاجين: التركيب والميكانيكا . نيويورك: سبرينغر. رقم ISBN 978-0-387-73905-2.
^ بوهلر ، إم جي (2006). "الطبيعة تصمم الكولاجين القوي: شرح البنية النانوية لليفات الكولاجين" . PNAS . 103 (33): 12285-12290. بيب كود : 2006PNAS..10312285B . دوى : 10.1073 / pnas.0603216103 . PMC 1567872 . بميد 16895989 .
^ زيلبيربيرج ، إل. لورين ، م. (2011). "تحليل مصفوفة العظام الأحفورية العضوية بالمجهر الإلكتروني النافذ". يتألف من Rendus Palevol . 11 (5-6): 357-366. دوى : 10.1016 / j.crpv.2011.04.004 .
^ https://www.lemproducts.com/understanding_collagen_casings
^ http://askthemeatman.com/what_are_collagen_casings.htm
^ ووكر ، أميلي أ. (21 أيار / مايو 1998). "اكتشاف أقدم غراء" . علم الآثار . مؤرشفة من الأصلي في 17 ديسمبر 2005.
^ Ennker ، IC ؛ إنكر ، يورغن ؛ وآخرون. (1994). "غراء الكولاجين الخالي من الفورمالديهايد في لصق الرئة التجريبي" . آن. ثوراك. سورج. 57 (6): 1622-1627. دوى : 10.1016 / 0003-4975 (94) 90136-8 . بميد 8010812 . مؤرشفة من الأصلي في 8 يوليو 2012.
^ إكسبوسيتو ، جي. كلوزيل ، سي ؛ جارون ، ر ؛ Lethias ، سي (2002). "تطور الكولاجين" . السجل التشريحي . 268 (3): 302–16. دوى : 10.1002 / ar.10162 . بميد 12382326 . S2CID 12376172 .
^ كارسدال ، مورتن (2016). الكيمياء الحيوية للكولاجين: التركيب والوظيفة والمؤشرات الحيوية . لندن ، المملكة المتحدة: Elsevier Science. رقم ISBN 978-0-12-809899-8. OCLC 955139533 .
^ أ ب ج د هـ ريكارد بلوم ، سيلفي (2011). "عائلة الكولاجين (مراجعة)" . وجهات نظر كولد سبرينج هاربور في علم الأحياء . 3 (1). دوى : 10.1101 / cshperspect.a004978 . ISSN 1943-0264 . PMC 3003457 . بميد 21421911 .
^ أ ب ج د بيلا ، جوردي. هولمز ، ديفيد جي إس (2017). "الكولاجين الليفي". الكيمياء الحيوية شبه الخلوية . 82 : 457-490. دوى : 10.1007 / 978-3-319-49674-0_14 . رقم ISBN 978-3-319-49672-6. ISSN 0306-0225 . بميد 28101870 .
^ أ ب ج رودريغيز باسكوال ، فرناندو ؛ سلاتر ، ديفيد أنتوني (23 نوفمبر 2016). "الترابط المتبادل للكولاجين: رؤى حول تطور المصفوفة خارج الخلية الميتازوان" . التقارير العلمية . 6 (1): 37374. بيب كود : 2016NatSR ... 637374R . دوى : 10.1038 / srep37374 . ISSN 2045-2322 . PMC 5120351 . بميد 27876853 .
^ ويكوف ، ر. كوري ، ر.بيسكو ، ج. (1935). "انعكاسات الأشعة السينية لمسافات طويلة من الوتر". علم . 82 (2121): 175-176. بيب كود : 1935Sci .... 82..175W . دوى : 10.1126 / العلوم .82.2121.175.70 . بميد 17810172 .
^ كلارك ، جي. باركر ، إي. شاد ، جيه ووارن ، دبليو جيه (1935). "قياسات جديدة لمسافات كبيرة بين الكواكب لم تكن معروفة من قبل في المواد الطبيعية". جيه. تشيم. شركة 57 (8): 1509. دوى : 10.1021 / ja01311a504 .
^ بالاسوبرامانيان ، د. (أكتوبر 2001). "GNR - تحية" . الرنين . 6 (10): 2-4. دوى : 10.1007 / BF02836961 . S2CID 122261106 . مؤرشفة من الأصلي في 10 يناير 2014.
^ ليونيداس ، ديميتريس د. تشافالي ، جي بي ؛ وآخرون. (2001). "ارتباط أيونات الفوسفات والبيروفوسفات في الموقع النشط لأنجيوجينين الإنسان كما يتضح من علم البلورات بالأشعة السينية" . علم البروتين . 10 (8): 1669–1676. دوى : 10.1110 / ps.13601 . PMC 2374093 . بميد 11468363 .
^ سوبرامانيان ، إيسوارا (2001). "نعي: GN Ramachandran". الطبيعة البنائية والبيولوجيا الجزيئية . 8 (6): 489-491. دوى : 10.1038 / 88544 . بميد 11373614 . S2CID 7231304 .
^ فريزر ، أر دي ؛ ماكراي ، تي بي وسوزوكي إي (1979). "سلسلة التشكل في جزيء الكولاجين". J مول بيول . 129 (3): 463-481. دوى : 10.1016 / 0022-2836 (79) 90507-2 . بميد 458854 .
^ أوكوياما ، ك. أوكوياما ، ك. وآخرون. (1981). "التركيب البلوري والجزيئي لعديد ببتيد شبيه بالكولاجين (Pro-Pro-Gly) ₁₀ ". J مول بيول . 152 (2): 427-443. دوى : 10.1016 / 0022-2836 (81) 90252-7 . بميد 7328660 .
^ تروب ، دبليو. يوناث ، إيه آند سيغال ، مارك ألماني (1969). "على التركيب الجزيئي للكولاجين". الطبيعة . 221 (5184): 914-917. بيب كود : 1969Natur.221..914T . دوى : 10.1038 / 221914a0 . بميد 5765503 . S2CID 4145093 .
^ بيلا ، ياء ؛ إيتون ، م. برودسكي ، ب. برمان ، جلالة الملك (1994). "التركيب البلوري والجزيئي لببتيد شبيه بالكولاجين بدقة 1.9 أمبير". علم . 266 (5182): 75-81. بيب كود : 1994Sci ... 266 ... 75B . دوى : 10.1126 / العلوم .7695699 . بميد 7695699 .
^ جيسور ، جي سي ؛ ميلر ، إيه وبيرثت كولوميناس ، سي (1980). "التعبئة البلورية ثلاثية الأبعاد هي خاصية عامة لليفات الكولاجين من النوع الأول" . FEBS ليت . 113 (2): 238-240. دوى : 10.1016 / 0014-5793 (80) 80600-4 . بميد 7389896 . S2CID 40958154 .
^ فريزر ، RDB & MacRae ، TP (1981). "وحدة الخلية والترابط الجزيئي في وتر كولاجين". كثافة العمليات J. بيول. ماكرومول. 3 (3): 193-200. دوى : 10.1016 / 0141-8130 (81) 90063-5 .
^ فريزر ، أر دي ؛ ماكراي ، TP ؛ ميلر ، أ. (1987). "التعبئة الجزيئية في ألياف الكولاجين من النوع الأول". J مول بيول . 193 (1): 115-125. دوى : 10.1016 / 0022-2836 (87) 90631-0 . بميد 3586015 .
^ ويس ، تي جيه ؛ هامرسلي ، أ ف ب ؛ وآخرون. (1998). "التعبئة الجزيئية من الكولاجين من النوع الأول في الوتر". J مول بيول . 275 (2): 255-267. دوى : 10.1006 / جمبي.1997.1449 . بميد 9466908 .
^ راسبانتي ، م. العثماني ، ف. روجيري ، أ. (1990). "العمارة تحت الليفية والخصائص الوظيفية للكولاجين: دراسة مقارنة في أوتار الفئران" . ج. عنات. 172 : 157–164. PMC 1257211 . بميد 2272900 .
^ هولمز ، د. جيلبين ، سي جيه ؛ بالدوك ، سي ؛ Ziese، U. كوستر ، AJ ؛ كادلر ، كيه إي (2001). "بنية ليفي الكولاجين القرنية في ثلاثة أبعاد: رؤى هيكلية في تجميع الألياف ، الخواص الميكانيكية ، وتنظيم الأنسجة" . PNAS . 98 (13): 7307-7312. بيب كود : 2001PNAS ... 98.7307H . دوى : 10.1073 / pnas.111150598 . PMC 34664 . بميد 11390960 .
^ هولمز ، د. كادلر ، كيه إي (2006). "هيكل الألياف الدقيقة 10 + 4 لليفات الغضروف الرقيقة" . PNAS . 103 (46): 17249-17254. بيب كود : 2006PNAS..10317249H . دوى : 10.1073 / pnas.0608417103 . PMC 1859918 . بميد 17088555 .
^ أوكوياما ، ك. باتشينغر ، إتش بي ؛ ميزونو ، ك. بودكو ، سب ؛ إنجل ، ج. بيريسيو ، ر ؛ فيتاجليانو ، إل (2009). "تعليق على بنية الألياف الدقيقة للكولاجين من النوع الأول في الموقع بواسطة Orgel et al. (2006)، Proc. Natl Acad. Sci. USA، 103، 9001–9005" . اكتا Crystallographica القسم د . 65 (جزء 9): 1009-10. دوى : 10.1107 / S0907444909023051 . بميد 19690380 .
^ أورجيل ، جوزيف (2009). "حول بنية تعبئة الكولاجين: الاستجابة لتعليق Okuyama et al. على بنية Microfibrillar من النوع الأول من الكولاجين في الموقع" . اكتا Crystallographica القسم د . D65 (9): 1009. دوى : 10.1107 / S0907444909028741 .

[1] دي لولو ، جلوريا أ. سويني ، شون م. كوركو ، يارمو ؛ علاء كوكو ، لينا وسان أنطونيو ، جيمس د. (2002). "رسم خرائط مواقع ربط Ligand والطفرات المرتبطة بالأمراض على البروتين الأكثر وفرة في الإنسان ، النوع الأول من الكولاجين" . J. بيول. تشيم. 277 (6): 4223-4231. دوى : 10.1074 / jbc.M110709200 . بميد 11704682 .

[2] "الجلود المزروعة باستخدام التكنولوجيا الحيوية على وشك أن تصل إلى المنصة" . الإيكونوميست . 26 أغسطس 2017 مؤرشفة من الأصلي في 1 سبتمبر 2017 . تم الاسترجاع 2 سبتمبر 2017 .

[3] موسوعة بريتانيكا المختصرة 2007

[4] سيكورسكي ، Zdzisław E. (2001). الخصائص الكيميائية والوظيفية للبروتينات الغذائية . بوكا راتون: مطبعة اتفاقية حقوق الطفل. ص. 242. ISBN 978-1-56676-960-0.

[5] بوغ ، روبرت هـ. (1923). "الظروف التي تؤثر على التحلل المائي للكولاجين إلى الجيلاتين". الكيمياء الصناعية والهندسية . 15 (11): 1154-1159. دوى : 10.1021 / ie50167a018 .

[6] OED 2nd Edition 2005

[7] مولر ، فيرنر إي جي (2003). "أصل تعقيد Metazoan: Porifera كحيوانات متكاملة". علم الأحياء التكاملي والمقارن . 43 (1): 3-10. سيتسيركس 10.1.1.333.3174 . دوى : 10.1093 / icb / 43.1.3 . بميد 21680404 . S2CID 17232196 .

[8] كتاب Sabiston لمراجعة لوحة الجراحة ، الطبعة السابعة. الفصل 5 التئام الجروح ، السؤال 14

[Ricard-Blum-9] أ ب ريكارد بلوم ، س. (2011). "عائلة الكولاجين" . وجهات نظر كولد سبرينج هاربور في علم الأحياء . 3 (1): a004978. دوى : 10.1101 / cshperspect.a004978 . PMC 3003457 . بميد 21421911 .

[Franzke-10] فرانزكي ، سي دبليو ؛ بروكنر ، ب. Bruckner-Tuderman ، L (11 فبراير 2005). "بروتينات الغشاء الكولاجيني: رؤى حديثة في علم الأحياء وعلم الأمراض" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 280 (6): 4005–8. دوى : 10.1074 / jbc.R400034200 . بميد 15561712 .

[11] أشوكومار ، ميازاجان ؛ أجيان ، بوليكل م. (3 أبريل 2021). "منظور علم المواد للمواد متعددة الوظائف المشتقة من الكولاجين" . مراجعات المواد الدولية . 66 (3): 160-187. دوى : 10.1080 / 09506608.2020.1750807 . ISSN 0950-6608 .

[pharmax2-12] أ ب الحشوات الجلدية | ^ شيخوخة الجلد أرشفة 13 مايو 2011 في آلة Wayback ... Pharmaxchange.info. تم استرجاعه في 21 أبريل 2013.

[13] كونيف ، جي ؛ ف أوبراين (2011). "سقالات الكولاجين للطب التجديدي للعظام". مجلة جمعية المعادن والمعادن والمواد . 63 (4): 66-73. بيب كود : 2011JOM .... 63d..66C . دوى : 10.1007 / s11837-011-0061-y . S2CID 136755815 .

[14] جيجر ، م (2003). "الكولاجين الإسفنج لتجديد العظام باستخدام rhBMP-2". مراجعات متقدمة لتوصيل الأدوية . 55 (12): 1613-1629. دوى : 10.1016 / j.addr.2003.08.010 . ISSN 0169-409X .

[15] بونياراتافيج ، بينتيبا ؛ وانج ، هوم لاي (2001). "أغشية الكولاجين: مراجعة". مجلة اللثة . 72 (2): 215-229. دوى : 10.1902 / jop.2001.72.2.215 . hdl : 2027.42 / 141506 . ISSN 0022-3492 .

[16] دروري ، جيني إل. موني ، ديفيد ج. (2003). "الهلاميات المائية لهندسة الأنسجة: متغيرات وتطبيقات تصميم السقالات". المواد الحيوية . 24 (24): 4337-4351. دوى : 10.1016 / S0142-9612 (03) 00340-5 . ISSN 0142-9612 .

[17] توندورف ، روبرت. آيببو ، دلبار ؛ شريف ، شكري (2020). "الكولاجين متعدد الشعيرات الغزل". علوم وهندسة المواد: ج . 106 : 110105. دوى : 10.1016 / j.msec.2019.110105 . ISSN 0928-4931 .

[Oliveira-18] أوليفيرا ، س ؛ R رينغشيا ؛ R ليجيروس إي كلارك L تيراسيو سي تيكسيرا إم يوست (2009). "سقالة كولاجين محسنة لتجديد الهيكل العظمي" . مجلة المواد الطبية الحيوية . 94 (2): 371-379. دوى : 10.1002 / jbm.a.32694 . PMC 2891373 . بميد 20186736 .

[Singh-19] أونكار ، سينغ جوبتا ، شيلبي سينغ ؛ سوني ، موهان ؛ موسى ، سونيا. شوكلا ، سوميت ؛ ماثور ، راج كومار (يناير 2011). "ضمادة الكولاجين مقابل الضمادات التقليدية في الحروق والجروح المزمنة: دراسة بأثر رجعي" . مجلة الجراحة الجلدية والتجميلية . 4 (1): 12-16. دوى : 10.4103 / 0974-2077.79180 . PMC 3081477 . بميد 21572675 .

[20] غولد ، إل جيه (2016). "المواد الحيوية الموضعية القائمة على الكولاجين للجروح المزمنة: الأساس المنطقي والتطبيق السريري" . التقدم في العناية بالجروح . 5 (1): 19-31. دوى : 10.1089 / الجرح.2014.0595 . PMC 4717516 . بميد 26858912 .

[scr-21] بيربراير ، ألكسندر ؛ تشانغ ، تان الملفات ، دانيال سي. مانافا ، سانديب ؛ سميث ، توماس ؛ وانغ ، زونغ مين ؛ ميسي ماريا إل. مينتز ، أكيفا ؛ ديلبونو ، أوزفالدو (6 نوفمبر 2014). "النوع الأول يتراكم بعد إصابة الأنسجة وينتج الكولاجين بطريقة تعتمد على الأعضاء" . أبحاث الخلايا الجذعية وعلاجها . 5 (6): 122. دوى : 10.1186 / scrt512 . ISSN 1757-6512 . PMC 4445991 . بميد 25376879 .

[22] سينغ ، أو. إس إس جوبتا م سوني موسى S شوكلا آر كيه ماثور (2011). "ضمادات الكولاجين مقابل الضمادات التقليدية في الحروق والجروح المزمنة: دراسة بأثر رجعي" . مجلة الجراحة الجلدية والتجميلية . 4 (1): 12-16. دوى : 10.4103 / 0974-2077.79180 . PMC 3081477 . بميد 21572675 .

[23] ضربة ، ناثان (2009). "ثقافة الخلية: بناء مصفوفة أفضل" . طرق الطبيعة . 6 (8): 619-622. دوى : 10.1038 / nmeth0809-619 . S2CID 33438539 .

[24] "التركيب الجزيئي للكولاجين الثلاثي الحلزون" . التقدم في كيمياء البروتين . 70 : 301 - 339. 1 يناير 2005. دوى : 10.1016 / S0065-3233 (05) 70009-7 . ISSN 0065-3233 .

[SzpakJAS-25] أ ب ج د هـ سزباك ، بول (2011). "كيمياء عظام السمك والبنية التحتية الدقيقة: الآثار المترتبة على تحليل التابون وتحليل النظائر المستقرة" مجلة العلوم الأثرية . 38 (12): 3358–3372. دوى : 10.1016 / j.jas.2011.07.022 .

[26] بيتركوفسكي ، ب (1991). "متطلبات الأسكوربات من أجل الهيدروكسيل وإفراز البروكولاجين: العلاقة بتثبيط تخليق الكولاجين في داء الاسقربوط". المجلة الأمريكية للتغذية السريرية . 54 (6 ملحق): 1135S-1140S. دوى : 10.1093 / ajcn / 54.6.1135s . بميد 1720597 .

[27] غوريس ، كوالا لمبور ؛ رينز ، آر تي (2010). "بروليل 4-هيدروكسيلاز" . كريت. القس Biochem. مول. بيول . 45 (2): 106-24. دوى : 10.3109 / 10409231003627991 . PMC 2841224 . بميد 20199358 .

[28] Myllylä ، R. ؛ المجمعة ، ك. جونزلر ، ف. Hanauske-Abel، HM؛ Kivirikko ، KI (1984). "يتم استهلاك الأسكوربات بطريقة متكافئة في التفاعلات غير المقترنة المحفزة بواسطة propyl 4-hydroxylase و lysyl hydroxylase". J. بيول. تشيم . 259 (9): 5403-5. بميد 6325436 .

[29] هوك ، جي سي ؛ شارما ، ف. باتل ، يم ؛ جلادنر ، جا (1968). "تحريض أنشطة حال الكولاجين والمحلل للبروتين من خلال الأدوية المضادة للالتهابات في الجلد والخلايا الليفية". علم الأدوية البيوكيميائية . 17 (10): 2081-2090. دوى : 10.1016 / 0006-2952 (68) 90182-2 . بميد 4301453 .

[Dict-30] "الكولاجين المسبق" . القاموس الحر .

[31] الحديثي ، ح. Isenberg ، DA ؛ وآخرون. (1982). "وظيفة العدلات في الذئبة الحمامية الجهازية وأمراض الكولاجين الأخرى" . آن ريوم ديس . 41 (1): 33-38. دوى : 10.1136 / ard.41.1.33 . PMC 1000860 . بميد 7065727 .

[32] هولمز ، دي جي (2002). "بناء جزيئات الكولاجين والألياف والهياكل فوق الليفية". J بنية بيول . 137 (1-2): 2-10. دوى : 10.1006 / jsbi.2002.4450 . بميد 12064927 .

[Hulmes,_D.J._1992._p._49-33] أ ب هولمز ، دي جي (1992). "عائلة الكولاجين - تراكيب وتجمعات متنوعة". مقالات Biochem . 27 : 49-67. بميد 1425603 .

[Orgel-34] أ ب ج Orgel ، JP ؛ ايرفينغ ، TC ؛ وآخرون. (2006). "هيكل ميكروفيبرلار من النوع الأول الكولاجين في الموقع" . PNAS . 103 (24): 9001-9005. بيب كود : 2006PNAS..103.9001O . دوى : 10.1073 / pnas.0502718103 . PMC 1473175 . بميد 16751282 .

[Hulmes_Miller_1979-35] أ ب هولمز ، دي جي وميلر ، أ. (1979). "التعبئة الجزيئية شبه سداسية في ألياف الكولاجين". الطبيعة . 282 (5741): 878-880. بيب كود : 1979Natur.282..878H . دوى : 10.1038 / 282878a0 . بميد 514368 . S2CID 4332269 .

[36] بيرومال ، إس. Antipova ، O. & Orgel ، JP (2008). "بنية ألياف الكولاجين ، وتنظيم المجال ، والتشكيل الثلاثي الحلزوني يتحكم في تحللها البروتيني" . PNAS . 105 (8): 2824-2829. بيب كود : 2008PNAS..105.2824P . دوى : 10.1073 / pnas.0710588105 . PMC 2268544 . بميد 18287018 .

[37] بوكانان ، جينا ك. تشانغ ، يي ؛ هولمز ، جيف. كوفينجتون ، أنتوني د. براباكار ، سوجاي (2019). "دور تقنيات نثر الأشعة السينية في فهم بنية الكولاجين للجلد". ChemistrySelect . 4 (48): 14091-14102. دوى : 10.1002 / slct.201902908 . ISSN 2365-6549 .

[38] سويني ، SM ؛ Orgel ، JP ؛ وآخرون. (2008). "مجالات تفاعل الخلية والمصفوفة المرشحة على ألياف الكولاجين ، البروتين السائد في الفقاريات" . J بيول كيم . 283 (30): 21187-21197. دوى : 10.1074 / jbc.M709319200 . PMC 2475701 . بميد 18487200 .

[39] تواردوفسكي ، تي ؛ فرتالا ، أ. وآخرون. (2007). "محاكيات الكولاجين والكولاجين من النوع الأول كتكوين الأوعية الدموية التي تعزز البوليمرات الفائقة". ديس فارم بالعملة . 13 (35): 3608–3621. دوى : 10.2174 / 138161207782794176 . بميد 18220798 .

[40] ميناري- Jolandan ، M ؛ يو ، إم إف (2009). "عدم التجانس الميكانيكي النانوي في مناطق الفجوة والمتداخلة من ألياف الكولاجين من النوع الأول مع الآثار المترتبة على عدم تجانس العظام". الجزيئات الحيوية . 10 (9): 2565–70. دوى : 10.1021 / bm900519v . بميد 19694448 .

[41] Ross ، MH and Pawlina ، W. (2011) علم الأنسجة ، الطبعة السادسة ، Lippincott Williams & Wilkins ، p. 218.

[42] سودرهل ، سي ؛ مارينهولز ، أنا ؛ كيرشر ، تي. روشندورف ، ف ؛ روشندورف ، ف. إسبارزا جورديلو ، ياء ؛ ماير ، جي ؛ وآخرون. (2007). "المتغيرات في جين كولاجين البشرة الجديد (COL29A1) مرتبطة بالتهاب الجلد التحسسي" . علم الأحياء بلوس . 5 (9): e242. دوى : 10.1371 / journal.pbio.0050242 . PMC 1971127 . بميد 17850181 .

[col29-43] "أنواع الكولاجين والاضطرابات المرتبطة" . News-Medical.net . 18 يناير 2011 مؤرشفة من الأصلي في 1 ديسمبر 2017 . تم الاسترجاع 19 نوفمبر 2017 .

[Mahajan,_VB_2010-44] أ ب Mahajan VB، Olney AH، Garrett P، Chary A، Dragan E، Lerner G، Murray J، Bassuk AG (2010). "طفرة الكولاجين الثامن عشر في متلازمة Knobloch مع سرطان الدم الليمفاوي الحاد" . المجلة الأمريكية لعلم الوراثة الطبية الجزء أ . 152 أ (11): 2875-9. دوى : 10.1002 / ajmg.a.33621 . PMC 2965270 . بميد 20799329 .

[45] جاجكو جاليكا ، أ (2002). "الطفرات في جينات الكولاجين من النوع الأول تؤدي إلى تكون العظم الناقص في البشر" (PDF) . اكتا بيوتشيميكا بولونيكا . 49 (2): 433-41. دوى : 10.18388 / abp.2002_3802 . بميد 12362985 . أرشفة (PDF) من الأصل في 7 يونيو 2013.

[pmid2624272-46] هورتون وا ، كامبل د ، ماتشادو إم إيه ، تشو جي (1989). "فحص الكولاجين من النوع الثاني في خلل التنسج الغضروفي البشري". أكون. جيه ميد. جينيه . 34 (4): 579-83. دوى : 10.1002 / ajmg.1320340425 . بميد 2624272 .

[47] Malfait F ، Francomano C ، Byers P ، Belmont J ، Berglund B ، Black J ، Bloom L ، Bowen JM ، Brady AF ، Burrows NP ، Castori M ، Cohen H ، Colombi M ، Demirdas S ، De Backer J ، De Paepe A ، Fournel-Gigleux S، Frank M، Ghali N، Giunta C، Grahame R، Hakim A، Jeunemaitre X، Johnson D، Juul-Kristensen B، Kapferer-Seebacher I، Kazkaz H، Kosho T، Lavallee ME، Levy H، Mendoza -Londono R، Pepin M، Pope FM، Reinstein E، Robert L، Rohrbach M، Sanders L، Sobey GJ، Van Damme T، Vandersteen A، van Mourik C، Voermans N، Wheeldon N، Zschocke J، Tinkle B. 2017. التصنيف الدولي لعام 2017 لمتلازمات Ehlers-Danlos. Am J Med Genet Part C Semin Med Genet 175C: 8-26.

[Hamel-48] هاميل بي سي ، بالز جي ، إنجلز سي إتش ، فان دن أككر إي ، بويرس جي إتش ، فان دونجن بي دبليو ، ستيجلين بي إم (1998). "متلازمة إيلرز دانلوس وتشوهات الكولاجين من النوع الثالث: طيف سريري متغير". كلين. جينيه . 53 (6): 440-6. دوى : 10.1111 / j.1399-0004.1998.tb02592.x . بميد 9712532 . S2CID 39089732 .

[49] Kashtan ، CE (1993) " اعتلال الكلية المرتبط بالكولاجينالرابع ( متلازمة ألبورت واعتلال الكلية بغشاء القاع الرقيق أرشفة 2017-12-25 في آلة Wayback. )" ، في RA Pagon ، TD Bird ، CR Dolan ، K Stephens & MP Adam ( eds) ، GeneReviews ، جامعة واشنطن ، سياتل ، سياتل واشنطن بميد 20301386 .

[50] فراتزل ، ب. (2008). الكولاجين: التركيب والميكانيكا . نيويورك: سبرينغر. رقم ISBN 978-0-387-73905-2.

[51] بوهلر ، إم جي (2006). "الطبيعة تصمم الكولاجين القوي: شرح البنية النانوية لليفات الكولاجين" . PNAS . 103 (33): 12285-12290. بيب كود : 2006PNAS..10312285B . دوى : 10.1073 / pnas.0603216103 . PMC 1567872 . بميد 16895989 .

[ZL11-52] زيلبيربيرج ، إل. لورين ، م. (2011). "تحليل مصفوفة العظام الأحفورية العضوية بالمجهر الإلكتروني النافذ". يتألف من Rendus Palevol . 11 (5-6): 357-366. دوى : 10.1016 / j.crpv.2011.04.004 .

[53] ttps://www.lemproducts.com/understanding_collagen_casings

[54] ttp://askthemeatman.com/what_are_collagen_casings.htm

[55] ووكر ، أميلي أ. (21 أيار / مايو 1998). "اكتشاف أقدم غراء" . علم الآثار . مؤرشفة من الأصلي في 17 ديسمبر 2005.

[56] Ennker ، IC ؛ إنكر ، يورغن ؛ وآخرون. (1994). "غراء الكولاجين الخالي من الفورمالديهايد في لصق الرئة التجريبي" . آن. ثوراك. سورج. 57 (6): 1622-1627. دوى : 10.1016 / 0003-4975 (94) 90136-8 . بميد 8010812 . مؤرشفة من الأصلي في 8 يوليو 2012.

[exposito-57] إكسبوسيتو ، جي. كلوزيل ، سي ؛ جارون ، ر ؛ Lethias ، سي (2002). "تطور الكولاجين" . السجل التشريحي . 268 (3): 302–16. دوى : 10.1002 / ar.10162 . بميد 12382326 . S2CID 12376172 .

[karsdal-58] كارسدال ، مورتن (2016). الكيمياء الحيوية للكولاجين: التركيب والوظيفة والمؤشرات الحيوية . لندن ، المملكة المتحدة: Elsevier Science. رقم ISBN 978-0-12-809899-8. OCLC 955139533 .

[blum-59] أ ب ج د هـ ريكارد بلوم ، سيلفي (2011). "عائلة الكولاجين (مراجعة)" . وجهات نظر كولد سبرينج هاربور في علم الأحياء . 3 (1). دوى : 10.1101 / cshperspect.a004978 . ISSN 1943-0264 . PMC 3003457 . بميد 21421911 .

[bella-60] أ ب ج د بيلا ، جوردي. هولمز ، ديفيد جي إس (2017). "الكولاجين الليفي". الكيمياء الحيوية شبه الخلوية . 82 : 457-490. دوى : 10.1007 / 978-3-319-49674-0_14 . رقم ISBN 978-3-319-49672-6. ISSN 0306-0225 . بميد 28101870 .

[pascual-61] أ ب ج رودريغيز باسكوال ، فرناندو ؛ سلاتر ، ديفيد أنتوني (23 نوفمبر 2016). "الترابط المتبادل للكولاجين: رؤى حول تطور المصفوفة خارج الخلية الميتازوان" . التقارير العلمية . 6 (1): 37374. بيب كود : 2016NatSR ... 637374R . دوى : 10.1038 / srep37374 . ISSN 2045-2322 . PMC 5120351 . بميد 27876853 .

[62] ويكوف ، ر. كوري ، ر.بيسكو ، ج. (1935). "انعكاسات الأشعة السينية لمسافات طويلة من الوتر". علم . 82 (2121): 175-176. بيب كود : 1935Sci .... 82..175W . دوى : 10.1126 / العلوم .82.2121.175.70 . بميد 17810172 .

[63] كلارك ، جي. باركر ، إي. شاد ، جيه ووارن ، دبليو جيه (1935). "قياسات جديدة لمسافات كبيرة بين الكواكب لم تكن معروفة من قبل في المواد الطبيعية". جيه. تشيم. شركة 57 (8): 1509. دوى : 10.1021 / ja01311a504 .

[64] بالاسوبرامانيان ، د. (أكتوبر 2001). "GNR - تحية" . الرنين . 6 (10): 2-4. دوى : 10.1007 / BF02836961 . S2CID 122261106 . مؤرشفة من الأصلي في 10 يناير 2014.

[65] ليونيداس ، ديميتريس د. تشافالي ، جي بي ؛ وآخرون. (2001). "ارتباط أيونات الفوسفات والبيروفوسفات في الموقع النشط لأنجيوجينين الإنسان كما يتضح من علم البلورات بالأشعة السينية" . علم البروتين . 10 (8): 1669–1676. دوى : 10.1110 / ps.13601 . PMC 2374093 . بميد 11468363 .

[66] سوبرامانيان ، إيسوارا (2001). "نعي: GN Ramachandran". الطبيعة البنائية والبيولوجيا الجزيئية . 8 (6): 489-491. دوى : 10.1038 / 88544 . بميد 11373614 . S2CID 7231304 .

[67] فريزر ، أر دي ؛ ماكراي ، تي بي وسوزوكي إي (1979). "سلسلة التشكل في جزيء الكولاجين". J مول بيول . 129 (3): 463-481. دوى : 10.1016 / 0022-2836 (79) 90507-2 . بميد 458854 .

[68] أوكوياما ، ك. أوكوياما ، ك. وآخرون. (1981). "التركيب البلوري والجزيئي لعديد ببتيد شبيه بالكولاجين (Pro-Pro-Gly) ₁₀ ". J مول بيول . 152 (2): 427-443. دوى : 10.1016 / 0022-2836 (81) 90252-7 . بميد 7328660 .

[69] تروب ، دبليو. يوناث ، إيه آند سيغال ، مارك ألماني (1969). "على التركيب الجزيئي للكولاجين". الطبيعة . 221 (5184): 914-917. بيب كود : 1969Natur.221..914T . دوى : 10.1038 / 221914a0 . بميد 5765503 . S2CID 4145093 .

[70] بيلا ، ياء ؛ إيتون ، م. برودسكي ، ب. برمان ، جلالة الملك (1994). "التركيب البلوري والجزيئي لببتيد شبيه بالكولاجين بدقة 1.9 أمبير". علم . 266 (5182): 75-81. بيب كود : 1994Sci ... 266 ... 75B . دوى : 10.1126 / العلوم .7695699 . بميد 7695699 .

[71] جيسور ، جي سي ؛ ميلر ، إيه وبيرثت كولوميناس ، سي (1980). "التعبئة البلورية ثلاثية الأبعاد هي خاصية عامة لليفات الكولاجين من النوع الأول" . FEBS ليت . 113 (2): 238-240. دوى : 10.1016 / 0014-5793 (80) 80600-4 . بميد 7389896 . S2CID 40958154 .

[72] فريزر ، RDB & MacRae ، TP (1981). "وحدة الخلية والترابط الجزيئي في وتر كولاجين". كثافة العمليات J. بيول. ماكرومول. 3 (3): 193-200. دوى : 10.1016 / 0141-8130 (81) 90063-5 .

[73] فريزر ، أر دي ؛ ماكراي ، TP ؛ ميلر ، أ. (1987). "التعبئة الجزيئية في ألياف الكولاجين من النوع الأول". J مول بيول . 193 (1): 115-125. دوى : 10.1016 / 0022-2836 (87) 90631-0 . بميد 3586015 .

[74] ويس ، تي جيه ؛ هامرسلي ، أ ف ب ؛ وآخرون. (1998). "التعبئة الجزيئية من الكولاجين من النوع الأول في الوتر". J مول بيول . 275 (2): 255-267. دوى : 10.1006 / جمبي.1997.1449 . بميد 9466908 .

[75] راسبانتي ، م. العثماني ، ف. روجيري ، أ. (1990). "العمارة تحت الليفية والخصائص الوظيفية للكولاجين: دراسة مقارنة في أوتار الفئران" . ج. عنات. 172 : 157–164. PMC 1257211 . بميد 2272900 .

[76] هولمز ، د. جيلبين ، سي جيه ؛ بالدوك ، سي ؛ Ziese، U. كوستر ، AJ ؛ كادلر ، كيه إي (2001). "بنية ليفي الكولاجين القرنية في ثلاثة أبعاد: رؤى هيكلية في تجميع الألياف ، الخواص الميكانيكية ، وتنظيم الأنسجة" . PNAS . 98 (13): 7307-7312. بيب كود : 2001PNAS ... 98.7307H . دوى : 10.1073 / pnas.111150598 . PMC 34664 . بميد 11390960 .

[77] هولمز ، د. كادلر ، كيه إي (2006). "هيكل الألياف الدقيقة 10 + 4 لليفات الغضروف الرقيقة" . PNAS . 103 (46): 17249-17254. بيب كود : 2006PNAS..10317249H . دوى : 10.1073 / pnas.0608417103 . PMC 1859918 . بميد 17088555 .

[Okuyama-78] أوكوياما ، ك. باتشينغر ، إتش بي ؛ ميزونو ، ك. بودكو ، سب ؛ إنجل ، ج. بيريسيو ، ر ؛ فيتاجليانو ، إل (2009). "تعليق على بنية الألياف الدقيقة للكولاجين من النوع الأول في الموقع بواسطة Orgel et al. (2006)، Proc. Natl Acad. Sci. USA، 103، 9001–9005" . اكتا Crystallographica القسم د . 65 (جزء 9): 1009-10. دوى : 10.1107 / S0907444909023051 . بميد 19690380 .

[79] أورجيل ، جوزيف (2009). "حول بنية تعبئة الكولاجين: الاستجابة لتعليق Okuyama et al. على بنية Microfibrillar من النوع الأول من الكولاجين في الموقع" . اكتا Crystallographica القسم د . D65 (9): 1009. دوى : 10.1107 / S0907444909028741 .

[1]