ليسين
Lysine (رمز Lys أو K ) [2] هو حمض أميني ألفا يستخدم في التخليق الحيوي للبروتينات . يحتوي على مجموعة α-amino (الموجودة في شكل −NH 3 + البروتوني تحت الظروف البيولوجية) ، ومجموعة حمض α-carboxylic (الموجودة في شكل −COO - في ظل الظروف البيولوجية) ، وسلسلة جانبية ليسيل ( (CH 2 ) 4 NH 2 ) ، ويصنفه على أنه حمض أميني أليفاتي أساسي ، مشحون (عند درجة الحموضة الفسيولوجية) . يتم ترميزه بواسطة الكودوناتAAA و AAG. مثل جميع الأحماض الأمينية الأخرى تقريبًا ، فإن α-carbon يكون مراوانًا وقد يشير اللايسين إلى إما متماثل أو خليط راسيمي من كليهما. لغرض هذه المقالة ، سوف يشير اللايسين إلى المتشاهد النشط بيولوجيًا L-lysine ، حيث يكون α-carbon في التكوين S.
 الصيغة الهيكلية من L -lysine | |||
| |||
| الأسماء | |||
|---|---|---|---|
| اسم IUPAC (2 S ) -2،6-Diaminohexanoic acid ( L -lysine) (2 R ) -2،6-Diaminohexanoic acid ( D- ليسين) | |||
| اسماء اخرى ليسين ، D -lysine ، L -lysine ، LYS ، h-Lys-OH | |||
| معرفات | |||
| |||
نموذج ثلاثي الأبعاد ( JSmol ) |
| ||
| تشيبي | |||
| شيمبل | |||
| كيم سبايدر |
| ||
| ECHA InfoCard | 100.000.673  | ||
IUPHAR / BPS |
| ||
| KEGG |
| ||
PubChem CID |
| ||
| UNII |
| ||
إنشي
| |||
الابتسامات
| |||
| الخصائص | |||
صيغة كيميائية | ج 6 H 14 N 2 O 2 | ||
| الكتلة المولية | 146.190 جم · مول -1 | ||
الذوبان في الماء | 1.5 كجم / لتر | ||
| علم العقاقير | |||
كود ATC | B05XB03 ( منظمة الصحة العالمية ) | ||
| صفحة البيانات التكميلية | |||
الهيكل والخصائص | معامل الانكسار ( n ) ، ثابت العزل (ε r ) ، إلخ. | ||
البيانات الديناميكية الحرارية | سلوك الطور صلب - سائل - غاز | ||
البيانات الطيفية | الأشعة فوق البنفسجية ، الأشعة تحت الحمراء ، الرنين المغناطيسي النووي ، MS | ||
ما لم يذكر خلاف ذلك ، يتم تقديم البيانات للمواد في حالتها القياسية (عند 25 درجة مئوية [77 درجة فهرنهايت] ، 100 كيلو باسكال). | |||
 تحقق ( ما هو ؟)  | |||
| مراجع Infobox | |||
لا يستطيع جسم الإنسان تخليق اللايسين. إنه ضروري للإنسان ويجب الحصول عليه من النظام الغذائي. في الكائنات الحية التي يسين توليف، فقد اثنين من أهم مسارات السكروز ، و diaminopimelate و -α aminoadipate الممرات، التي توظف متميزة الانزيمات و ركائز وتوجد في الكائنات الحية المختلفة. يحدث تقويض اللايسين من خلال واحد من عدة مسارات ، وأكثرها شيوعًا هو مسار السكاروبين .
يلعب اللايسين عدة أدوار في الإنسان ، أهمها تكوين البروتين ، ولكن أيضًا في التشابك المتشابك لعديد ببتيدات الكولاجين ، وامتصاص المغذيات المعدنية الأساسية ، وفي إنتاج الكارنيتين ، وهو أمر أساسي في استقلاب الأحماض الدهنية . غالبًا ما يشارك Lysine أيضًا في تعديلات هيستون ، وبالتالي يؤثر على الإبيجينوم . و ε غالبا ما يشارك مجموعة -amino في الرابطة الهيدروجينية وكقاعدة عامة في الحفز . مجموعة ε- أمونيوم (NH 3 + ) مرتبطة بالكربون الرابع من الكربون α ، المرتبط بمجموعة الكربوكسيل (C = OOH). [3]
نظرًا لأهميته في العديد من العمليات البيولوجية ، يمكن أن يؤدي نقص اللايسين إلى العديد من الحالات المرضية بما في ذلك الأنسجة الضامة المعيبة ، وضعف استقلاب الأحماض الدهنية ، وفقر الدم ، ونقص طاقة البروتين النظامي. على النقيض من ذلك ، يمكن أن تسبب الإفراط في تناول اللايسين ، الناجم عن التقويض غير الفعال ، اضطرابات عصبية شديدة .
تم عزل اللايسين لأول مرة من قبل الكيميائي البيولوجي الألماني فرديناند هاينريش إدموند دريشسل في عام 1889 من بروتين الكازين في الحليب. [4] أطلق عليها اسم " ليسين ". [5] في عام 1902 ، قام الكيميائيان الألمان إميل فيشر وفريتز ويغيرت بتحديد التركيب الكيميائي لليسين من خلال تصنيعه. [6]
التخليق الحيوي
تم تحديد مسارين في الطبيعة لتركيب اللايسين. و (DAP) مسار diaminopimelate ينتمي إلى اسبارتاتي تستمد الأسرة السكروز، التي تشارك أيضا في تركيب ثريونين ، ميثيونين و آيسولوسين . [7] [8] في حين أن مسار α-aminoadipate (AAA) هو جزء من عائلة الغلوتامات الحيوية. [9] [10]
تم العثور على مسار DAP في كل من بدائيات النوى والنباتات ويبدأ مع ثنائي هيدروديبيكولين سينثيز (DHDPS) (EC 4.3.3.7) تفاعل التكثيف المحفز بين مشتق الأسبارتات ، L -aspartate semialdehyde ، والبيروفات لتشكيل (4 S ) -4-هيدروكسي -2،3،4،5-رباعي هيدرو- (2 S ) - حمض الديبيكولينك (HTPA). [11] [12] [13] [14] [15] يتم بعد ذلك تقليل المنتج عن طريق اختزال ثنائي هيدروديبيكولين (DHDPR) (EC 1.3.1.26) ، مع NAD (P) H كمانح للبروتون ، لإنتاج 2،3 ، 4،5-رباعي هيدروديكولين (THDP). [16] من هذه النقطة فصاعدًا ، تم العثور على أربعة اختلافات في المسارات ، وهي مسارات الأسيتيلاز ، وناقلات الأمين ، ونزعة الهيدروجين ، وسكسينيلاز. [7] [17] يستخدم كل من المسارين المختلفين أسيتيلاز وسكسينيلاز أربع خطوات محفزة بالإنزيم ، ويستخدم مسار ناقل الأمين إنزيمين ، ويستخدم مسار نازعة الهيدروجين إنزيمًا واحدًا. [18] تتلاقى هذه المسارات المتغيرة الأربعة عند تكوين المنتج قبل الأخير ، وهو meso -diaminopimelate ، والذي يتم بعد ذلك نزع الكربوكسيل إنزيميًا في تفاعل لا رجعة فيه محفز بواسطة ديامينوبيميلات ديكاربوكسيلاز (DAPDC) (EC 4.1.1.20) لإنتاج L -lysine. [19] [20] يتم تنظيم مسار فوسفات الأمونيوم الثنائي على مستويات متعددة ، بما في ذلك المنبع عند الإنزيمات المشاركة في معالجة الأسبارتات وكذلك في خطوة التكثيف الأولية المحفز بواسطة DHDPS. [20] [21] يضفي اللايسين حلقة ردود فعل سلبية قوية على هذه الإنزيمات ، وبالتالي ينظم المسار بأكمله. [21]
يتضمن مسار AAA تكثيف α-ketoglutarate و acetyl-CoA عبر AAA الوسيط لتخليق L -lysine. وقد ثبت أن هذا المسار موجود في العديد من أنواع الخميرة ، وكذلك في الطلائعيات والفطريات الأعلى. [10] [22] [23] [24] [25] [26] [27] تم الإبلاغ أيضًا عن وجود بديل بديل لمسار AAA في Thermus thermophilus و Pyrococcus Horikoshii ، مما قد يشير إلى أن هذا المسار ينتشر على نطاق واسع في بدائيات النوى أكثر مما هو مقترح في الأصل. [28] [29] [30] الخطوة الأولى لتحديد المعدل في مسار AAA هي تفاعل التكثيف بين acetyl-CoA و α ketoglutarate المحفز بواسطة homocitrate-synthase (HCS) (EC 2.3.3.14) لإعطاء الوسيط homocitryl ‑ CoA ، الذي يتحلل بالماء بواسطة نفس الإنزيم لإنتاج مادة الهوموسيترات . [31] يتم تجفيف مادة Homocitrate إنزيميًا بواسطة homoaconitase (EC 4.2.1.36) لإنتاج cis- homoaconitate . [32] ثم يحفز HAc تفاعلًا ثانيًا يخضع فيه cis -omoaconitate لإعادة التميؤ لإنتاج homoisocitrate . [10] يخضع المنتج الناتج لنزع الكربوكسيل المؤكسد بواسطة نازعة هيدروجيناز أحادي الصوديوم (HIDH) (EC 1.1.1.87) لإنتاج α ‑ كيتواديبات. [10] يتم تشكيل AAA بعد ذلك عن طريق بيريدوكسال 5′-فوسفات (PLP) - يعتمد على aminotransferase (PLP-AT) (EC 2.6.1.39) ، باستخدام الغلوتامات كمانح أميني. [31] من هذه النقطة فصاعدًا ، يختلف مسار AAA مع [هل هناك شيء مفقود هنا؟ -> على الأقل ، عنوان القسم! ] على المملكة. في الفطريات ، يتم تقليل AAA إلى α ‑ aminoadipate-semialdehyde عبر اختزال AAA (EC 1.2.1.95) في عملية فريدة تتضمن كلاً من الأدينيل والاختزال الذي يتم تنشيطه بواسطة فسفوبانتيثينيل ترانسفيراز (EC 2.7.8.7). [10] وبمجرد أن يتم تشكيل ألدهيد نصفي، saccharopine اختزال (EC 1.5.1.10) يحفز رد فعل التكثيف مع الغلوتامات وNAD (P) H، كما متبرع البروتون، و إمين يتم تخفيض لإنتاج منتج ما قبل الأخير، saccharopine. [30] تتضمن الخطوة الأخيرة من المسار في الفطريات إنزيم نازعة هيدروجين السكاروبين (SDH) (EC 1.5.1.8) المحفز لنزع الأمين المؤكسد للسكاروبين ، مما يؤدي إلى L -lysine. [10] في مسار AAA المتغير الموجود في بعض بدائيات النوى ، يتم تحويل AAA أولاً إلى N ‑acetyl-α-aminoadipate ، والذي يتم فسفرته ومن ثم نزع الفسفرة بشكل اختزالي إلى-aldehyde . [30] [31] وبعد ذلك وألدهيد transaminated إلى N -acetyl، ليسين، الذي deacetylated لإعطاء L -lysine. [30] [31] ومع ذلك ، فإن الإنزيمات المشاركة في هذا المسار المتنوع تحتاج إلى مزيد من التحقق من الصحة.
الهدم
مثل جميع الأحماض الأمينية ، يبدأ تقويض ليسين من امتصاص ليسين الغذائي أو من انهيار البروتين داخل الخلايا . يستخدم الهدم أيضًا كوسيلة للتحكم في التركيز داخل الخلايا لليسين الحر والحفاظ على حالة مستقرة لمنع الآثار السامة لليسين الحر المفرط. [33] هناك العديد من المسارات التي تشارك في هدم ليسين ولكن الأكثر شيوعًا هو مسار السكرين ، والذي يحدث بشكل أساسي في الكبد (والأعضاء المكافئة) في الحيوانات ، وتحديداً داخل الميتوكوندريا . [34] [33] [35] [36] هذا هو عكس مسار AAA الموصوف سابقًا. [34] [37] في الحيوانات والنباتات ، يتم تحفيز الخطوتين الأوليين من مسار السكريات بواسطة إنزيم ثنائي الوظيفة ، سينسيز α-aminoadipic semialdehyde synthase (AASS) ، والذي يمتلك كلا من اختزال lysine-ketoglutarate reductase (LKR) (EC 1.5.1.8 ) وأنشطة SDH ، بينما في الكائنات الحية الأخرى ، مثل البكتيريا والفطريات ، يتم ترميز كل من هذين الإنزيمين بواسطة جينات منفصلة . [38] [39] تتضمن الخطوة الأولى تقليل LKR المحفز لـ L -lysine في وجود α-ketoglutarate لإنتاج السكريات ، مع عمل NAD (P) H كمانح للبروتون. [40] يخضع السكاروبين بعد ذلك لتفاعل تجفيف ، يتم تحفيزه بواسطة SDH في وجود NAD + ، لإنتاج AAS والغلوتامات. [41] يقوم نازع هيدروجيناز AAS (AASD) (EC 1.2.1.31) بتجفيف الجزيء إلى AAA. [40] بعد ذلك ، يحفز PLP-AT التفاعل العكسي مع مسار التخليق الحيوي AAA ، مما يؤدي إلى تحويل AAA إلى α-ketoadipate. المنتج ، α ip ketoadipate ، منزوع الكربوكسيل في وجود NAD + وأنزيم A لإنتاج الجلوتاريل CoA ، ومع ذلك فإن الإنزيم المتضمن في هذا لم يتم توضيحه بالكامل بعد. [42] [43] تشير بعض الأدلة إلى أن مركب 2-oxoadipate dehydrogenase (OADHc) ، وهو متماثل هيكليًا للوحدة الفرعية E1 من معقد هيدروجيناز oxoglutarate (OGDHc) (EC 1.2.4.2) ، مسؤول عن تفاعل نزع الكربوكسيل. [42] [44] أخيرًا ، يتم نزع الكربوكسيل من الجلوتاريل - CoA بشكل مؤكسد إلى crotony-CoA بواسطة نازعة هيدروجين الغلوتاريل CoA (EC 1.3.8.6) ، والتي تتم معالجتها بشكل أكبر من خلال خطوات إنزيمية متعددة لإنتاج أسيتيل CoA ؛ مستقلب أساسي للكربون يشارك في دورة حمض الكربوكسيل (TCA) . [40] [45] [46] [47]
القيمة الغذائية
اللايسين هو أحد الأحماض الأمينية الأساسية التسعة في البشر. [48] والاحتياجات الغذائية الإنسان تختلف من ~ 60 ملغ · كجم -1 · د -1 في سن الطفولة إلى ~ 30 ملغ · كجم -1 · د -1 في البالغين. [34] يتم تلبية هذا المطلب بشكل شائع في المجتمع الغربي حيث يزيد تناول اللايسين من مصادر اللحوم والخضروات بشكل كبير عن المتطلبات الموصى بها. [34] في الأنظمة الغذائية النباتية ، يكون تناول اللايسين أقل بسبب الكمية المحدودة من اللايسين في محاصيل الحبوب مقارنة بمصادر اللحوم. [34]
نظرًا للتركيز المحدود لليسين في محاصيل الحبوب ، فقد تم التكهن منذ فترة طويلة بأنه يمكن زيادة محتوى اللايسين من خلال ممارسات التعديل الوراثي . [49] [50] غالبا ما تكون هذه الممارسات قد ينطوي على التقلبات المتعمد لمسار DAP عن طريق إدخال يسين ردود الفعل حساسة orthologues الإنزيم DHDPS. [49] [50] حققت هذه الطرق نجاحًا محدودًا على الأرجح بسبب الآثار الجانبية السامة لزيادة اللايسين الحر والآثار غير المباشرة على دورة TCA. [51] تقوم النباتات بتجميع اللايسين والأحماض الأمينية الأخرى على شكل بروتينات لتخزين البذور ، توجد داخل بذور النبات ، وهذا يمثل المكون الصالح للأكل لمحاصيل الحبوب. [52] وهذا يسلط الضوء على الحاجة ليس فقط لزيادة اللايسين الحر ، ولكن أيضًا توجيه اللايسين نحو تخليق بروتينات تخزين البذور المستقرة ، وبالتالي زيادة القيمة الغذائية للمكون المستهلك للمحاصيل. [53] [54] بينما لاقت ممارسات التعديل الوراثي نجاحًا محدودًا ، سمحت تقنيات التربية الانتقائية التقليدية بعزل " ذرة البروتين عالي الجودة " ، والتي زادت بشكل كبير من مستويات الليسين والتربتوفان ، وهو أيضًا حمض أميني أساسي. تُعزى هذه الزيادة في محتوى اللايسين إلى طفرة غير شفافة -2 التي قللت من نسخ بروتينات تخزين البذور المرتبطة باللايسين ، ونتيجة لذلك ، زادت وفرة البروتينات الأخرى الغنية باللايسين. [54] [55] بشكل عام ، للتغلب على الوفرة المحدودة لليسين في علف الماشية ، يضاف اللايسين المنتج صناعياً. [56] [57] وتشمل عملية الصناعية التخمر زراعة من الوتدية glutamicum وتنقية اللاحقة يسين. [56]
المصادر الغذائية
مصادر جيدة لليسين هي الأطعمة الغنية بالبروتين مثل البيض واللحوم (اللحوم الحمراء على وجه التحديد، والضأن، ولحم الخنزير، والدواجن)، وفول الصويا والفاصوليا والبازلاء والجبن (خاصة البارميزان)، وبعض الأسماك (مثل سمك القد و سمك السردين ). [58] ليسين هو الحمض الأميني المحدد ( الحمض الأميني الأساسي الموجود في أصغر كمية في مادة غذائية معينة) في معظم الحبوب ، ولكنه متوفر في معظم البقول (البقوليات). [59] يمكن أن يكون النظام الغذائي النباتي أو منخفض البروتين الحيواني مناسبًا للبروتين ، بما في ذلك اللايسين ، إذا كان يشتمل على كل من الحبوب والبقوليات ، ولكن ليست هناك حاجة لاستهلاك مجموعتي الطعام في نفس الوجبات.
يعتبر الطعام يحتوي على كمية كافية من اللايسين إذا كان يحتوي على 51 مجم على الأقل من اللايسين لكل جرام من البروتين (بحيث يكون البروتين 5.1٪ ليسين). [60] يستخدم L-lysine HCl كمكمل غذائي ، حيث يوفر 80.03٪ L-lysine. [61] على هذا النحو ، يوجد 1 جرام من L-lysine في 1.25 جرام من L-lysine HCl.
| طعام | ليسين (٪ من البروتين) |
|---|---|
| سمكة | 9.19٪ |
| لحم بقري مفروم 90٪ خالي من الدهن / 10٪ دهن مطبوخ | 8.31٪ |
| دجاج ، تحميص ، لحم وجلد ، مطبوخ ، محمص | 8.11٪ |
| فاصوليا أزوكي ( فاصوليا أزوكي ) ، بذور ناضجة ، نيئة | 7.53٪ |
| حليب خالي الدسم | 7.48٪ |
| فول الصويا ، بذور ناضجة ، نيئة | 7.42٪ |
| بيض كامل نيئ | 7.27٪ |
| البازلاء ، البذور المنقسمة ، الناضجة ، الخام | 7.22٪ |
| العدس والوردي الخام | 6.97٪ |
| الفاصوليا ، البذور الناضجة ، النيئة | 6.87٪ |
| الحمص (حبوب الحمص ، البنغال غرام) ، البذور الناضجة ، النيئة | 6.69٪ |
| فاصوليا ، بذور ناضجة ، نيئة | 5.73٪ |
الأدوار البيولوجية
الدور الأكثر شيوعًا لليسين هو تكوين البروتين. غالبًا ما يلعب اللايسين دورًا مهمًا في بنية البروتين . نظرًا لأن سلسلته الجانبية تحتوي على مجموعة موجبة الشحنة على أحد طرفيها وذيل طويل من الكربون كاره للماء بالقرب من العمود الفقري ، يعتبر اللايسين نوعًا من البرمائيات . لهذا السبب ، يمكن العثور على اللايسين مدفونًا وبشكل أكثر شيوعًا في قنوات المذيبات وعلى السطح الخارجي للبروتينات ، حيث يمكن أن يتفاعل مع البيئة المائية. [62] ليسين ويمكن أيضا أن تسهم في استقرار البروتين وε الأمينية مجموعتها غالبا ما تشارك في الرابطة الهيدروجينية ، الجسور الملح و التساهمية التفاعلات لتشكيل قاعدة شيف . [62] [63] [64] [65]
يتمثل الدور الرئيسي الثاني لليسين في التنظيم اللاجيني عن طريق تعديل هيستون . [66] [67] هناك عدة أنواع من تعديلات الهيستون التساهمية ، والتي عادة ما تتضمن بقايا ليسين موجودة في ذيل الهيستونات البارز. وغالبا ما تتضمن التعديلات إضافة أو إزالة لل أسيتيل (-CH 3 CO) تشكيل acetyllysine أو العودة إلى ليسين، تصل إلى ثلاثة الميثيل (-CH 3 ) ، اليوبيكويتين أو البروتين السومو المجموعة. [66] [68] [69] [70] [71] التعديلات المختلفة لها تأثيرات لاحقة على تنظيم الجينات ، حيث يمكن تنشيط الجينات أو قمعها.
كما تم تورط ليسين في لعب دور رئيسي في العمليات البيولوجية الأخرى بما في ذلك ؛ البروتينات الهيكلية للأنسجة الضامة ، واستتباب الكالسيوم ، وأيض الأحماض الدهنية . [72] [73] [74] لقد ثبت أن ليسين متورط في الربط المتشابك بين البولي ببتيدات الحلزونية الثلاثة في الكولاجين ، مما يؤدي إلى ثباته وقوة شده. [72] [75] هذه الآلية هي أقرب إلى دور يسين في جدران الخلايا البكتيرية ، والتي ليسين (و المتوسط -diaminopimelate) حاسمة لتشكيل crosslinks، وبالتالي الاستقرار في جدار الخلية. [76] تم استكشاف هذا المفهوم سابقًا كوسيلة للتحايل على الإطلاق غير المرغوب فيه للبكتيريا المعدلة وراثيًا التي يحتمل أن تكون مسببة للأمراض . واقترح أن العوز الغذائي سلالة من القولونية ( X 1776) يمكن أن تستخدم لجميع الممارسات تعديل الوراثية، وسلالة غير قادر على البقاء على قيد الحياة دون مكملات DAP، وبالتالي، لا يمكن خارج حية من بيئة معملية. [77] كما تم اقتراح أن اللايسين متورط في امتصاص الأمعاء للكالسيوم والاحتباس الكلوي ، وبالتالي ، قد يلعب دورًا في توازن الكالسيوم . [73] أخيرًا ، ثبت أن اللايسين هو مقدمة للكارنيتين ، الذي ينقل الأحماض الدهنية إلى الميتوكوندريا ، حيث يمكن أن تتأكسد لإطلاق الطاقة. [74] [78] يتم تصنيع الكارنتين من ثلاثي ميثيلليزين ، وهو نتاج تحلل بعض البروتينات ، حيث يجب أولاً دمج اللايسين في البروتينات وميثيلته قبل تحويله إلى كارنيتين. [74] ومع ذلك ، فإن المصدر الأساسي للكارنيتين في الثدييات يكون من خلال المصادر الغذائية ، وليس من خلال تحويل اللايسين. [74]
في opsins مثل rhodopsin و opsins المرئية (المشفرة بواسطة الجينات OPN1SW و OPN1MW و OPN1LW ) ، يشكل retinaldehyde قاعدة شيف مع بقايا ليسين محفوظ ، وتفاعل الضوء مع مجموعة الريتينيليدين يسبب تحويل الإشارة في رؤية اللون (انظر الدورة البصرية للتفاصيل).
الأدوار المتنازع عليها
كان هناك نقاش طويل حول أن اللايسين ، عند تناوله عن طريق الوريد أو الفم ، يمكن أن يزيد بشكل كبير من إفراز هرمونات النمو . [79] وقد أدى ذلك إلى قيام الرياضيين باستخدام اللايسين كوسيلة لتعزيز نمو العضلات أثناء التدريب ، ومع ذلك ، لم يتم العثور على دليل مهم يدعم تطبيق اللايسين هذا حتى الآن. [79] [80]
نظرًا لأن بروتينات فيروس الهربس البسيط (HSV) أكثر ثراءً في الأرجينين وأفقر في الليسين من الخلايا التي تصيبها ، فقد تم تجربة مكملات اللايسين كعلاج. نظرًا لأن هذين الأحماض الأمينية يتم تناولهما في الأمعاء ، واستعادتهما في الكلى ، ونقلهما إلى الخلايا بواسطة نفس ناقلات الأحماض الأمينية ، فإن وفرة من اللايسين ، من الناحية النظرية ، ستحد من كمية الأرجينين المتاحة لتكاثر الفيروس. [81] لا تقدم الدراسات السريرية دليلًا جيدًا على الفعالية كوسيلة وقائية أو في علاج تفشي فيروس الهربس البسيط. [82] [83] ردًا على ادعاءات المنتج بأن اللايسين يمكن أن يحسن الاستجابات المناعية لفيروس الهربس البسيط ، لم تجد مراجعة أجرتها هيئة سلامة الغذاء الأوروبية أي دليل على وجود علاقة سببية. لم تجد المراجعة نفسها ، التي نُشرت في عام 2011 ، أي دليل يدعم الادعاءات القائلة بأن اللايسين يمكن أن يخفض الكوليسترول ، ويزيد الشهية ، ويساهم في تخليق البروتين في أي دور بخلاف كونه عنصرًا غذائيًا عاديًا ، أو يزيد من امتصاص الكالسيوم أو الاحتفاظ به. [84]
الأدوار في المرض
الأمراض المتعلقة بالليسين هي نتيجة للمعالجة النهائية لليسين ، أي الاندماج في البروتينات أو التعديل في الجزيئات الحيوية البديلة. تم توضيح دور اللايسين في الكولاجين أعلاه ، ومع ذلك ، فقد تم ربط نقص الليسين والهيدروكسيليسين المتورطين في تشابك ببتيدات الكولاجين بحالة مرضية في النسيج الضام. [85] نظرًا لأن الكارنيتين هو أحد المستقلبات الرئيسية المشتقة من اللايسين والمشترك في استقلاب الأحماض الدهنية ، فإن النظام الغذائي دون المستوى الذي يفتقر إلى الكارنيتين والليسين الكافيين يمكن أن يؤدي إلى انخفاض مستويات الكارنيتين ، والذي يمكن أن يكون له آثار متتالية كبيرة على صحة الفرد. [78] [86] كما ثبت أن ليسين يلعب دورًا في فقر الدم ، حيث يشتبه في أن ليسين له تأثير على امتصاص الحديد ، وبالتالي تركيز الفيريتين في بلازما الدم . [87] ومع ذلك ، فإن الآلية الدقيقة للعمل لم يتم توضيحها بعد. [87] الأكثر شيوعًا ، أن نقص اللايسين يظهر في المجتمعات غير الغربية ويتجلى في صورة سوء التغذية بالبروتين والطاقة ، والتي لها آثار عميقة ومنهجية على صحة الفرد. [88] [89] هناك أيضًا مرض وراثي وراثي يتضمن طفرات في الإنزيمات المسؤولة عن تقويض ليسين ، وهي إنزيم AASS ثنائي الوظيفة لمسار السكرين. [90] ونظرا لعدم وجود هدم ليسين، الأمينية يتراكم حمض في البلازما والمرضى تطوير hyperlysinaemia ، والتي يمكن أن تقدم كما أعراض شديدة إلى الإعاقة العصبية ، بما في ذلك الصرع ، وترنح ، التشنج ، و ضعف النفسي . [90] [91] الأهمية السريرية لفرط سكر الدم هي موضوع النقاش في هذا المجال حيث وجدت بعض الدراسات عدم وجود علاقة بين الإعاقات الجسدية أو العقلية وفرط سكر الدم. [92] وبالإضافة إلى ذلك، قد تورطت الطفرات في الجينات المتعلقة الأيض يسين في العديد من الحالات المرضية، بما في ذلك تعتمد على البيريدوكسين صرع ( ALDH7A1 الجينات )، α-ketoadipic وα aminoadipic بيلة ( DHTKD1 الجينات )، و الغلوتاريك نوع بيلة 1 ( جين GCDH ). [42] [93] [94] [95] [96]
تتميز بيلة مفرطة في البول بكميات عالية من اللايسين في البول. [97] غالبًا ما يكون بسبب مرض التمثيل الغذائي حيث يكون البروتين المتورط في تكسير اللايسين غير فعال بسبب طفرة جينية. [98] قد يحدث أيضًا بسبب فشل النقل الأنبوبي الكلوي . [98]
استخدام اللايسين في علف الحيوانات
يعتبر إنتاج اللايسين للأعلاف الحيوانية صناعة عالمية كبرى ، حيث وصل في عام 2009 إلى ما يقرب من 700000 طن بقيمة سوقية تزيد عن 1.22 مليار يورو. [99] يعتبر اللايسين مادة مضافة مهمة لتغذية الحيوانات لأنه حمض أميني مقيد عند تحسين نمو بعض الحيوانات مثل الخنازير والدجاج لإنتاج اللحوم. تسمح مكملات اللايسين باستخدام بروتين نباتي منخفض التكلفة (الذرة ، على سبيل المثال ، بدلاً من فول الصويا ) مع الحفاظ على معدلات نمو عالية ، والحد من التلوث الناتج عن إفراز النيتروجين. [100] في المقابل ، يعد تلوث الفوسفات من التكاليف البيئية الرئيسية عند استخدام الذرة كعلف للدواجن والخنازير. [101]
ينتج اللايسين صناعيا عن طريق التخمر الميكروبي ، من أساس أساسى من السكر. تتابع أبحاث الهندسة الوراثية بنشاط السلالات البكتيرية لتحسين كفاءة الإنتاج والسماح بتصنيع اللايسين من ركائز أخرى. [99]
في الثقافة الشعبية
يعرض فيلم Jurassic Park عام 1993 (استنادًا إلى رواية Michael Crichton عام 1990 التي تحمل الاسم نفسه ) الديناصورات التي تم تغييرها وراثيًا بحيث لا يمكنها إنتاج اللايسين ، وهو مثال على الضمور الهندسي . [102] كان هذا معروفًا باسم "حالة اللايسين" وكان من المفترض أن يمنع الديناصورات المستنسخة من البقاء خارج الحديقة ، مما يجبرها على الاعتماد على مكملات اللايسين التي يقدمها الطاقم البيطري في الحديقة. في الواقع ، لا توجد حيوانات قادرة على إنتاج ليسين (وهو حمض أميني أساسي ). [103]
في عام 1996 ، أصبح اللايسين محور قضية تثبيت الأسعار ، وهي الأكبر في تاريخ الولايات المتحدة. و دانييلز ميدلاند شركة آرشر دفع غرامة قدرها 100 مليون $، وثلاثة من مسؤوليها التنفيذيين وأدين وقضى وقتا في السجن. كما وجد مذنبا في قضية التلاعب بنتائج سعر اثنان الشركات اليابانية ( أجنموتو ، كيووا هاكو) وشركة الكورية الجنوبية (سيوون). [104] يمكن العثور على تسجيلات الفيديو السرية للمتآمرين الذين يحددون سعر ليسين على الإنترنت أو عن طريق طلب الفيديو من وزارة العدل الأمريكية ، قسم مكافحة الاحتكار. كانت هذه القضية بمثابة أساس فيلم The Informant! ، و كتاب يحمل نفس العنوان . [105]
مراجع
تم اقتباس هذه المقالة من المصدر التالي بموجب ترخيص CC BY 4.0 ( 2018 ) ( تقارير المراجعين ): Cody J Hall؛ تاتيانا ب.سواريس دا كوستا (1 يونيو 2018). "ليسين: التخليق الحيوي ، وتقويض الأدوار" (PDF) . WikiJournal of Science . 1 (1): 4. دوى : 10.15347 / WJS / 2018.004 . ISSN 2470-6345 . ويكي بيانات Q55120301 .
- ^ أ ب وليامز ، بنسلفانيا ؛ هيوز ، م ؛ هاريس ، دينار كويتي م (2015). "L ‐ Lysine: استغلال حيود مسحوق الأشعة السينية لإكمال مجموعة الهياكل البلورية المكونة من 20 حمض أميني بروتيني مشفر مباشرة". انجيو. تشيم. كثافة العمليات إد. 54 (13): 3973-3977. دوى : 10.1002 / anie.201411520 . بميد 25651303 .
- ^ "IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN). Nomenclature and الرمزيه للأحماض الأمينية والببتيدات. توصيات 1983" . مجلة الكيمياء الحيوية . 219 (2): 345-373. 15 أبريل 1984. دوى : 10.1042 / bj2190345 . PMC 1153490 . بميد 6743224 .
- ^ ليسين. مشروع علم الأحياء ، قسم الكيمياء الحيوية والفيزياء الحيوية الجزيئية ، جامعة أريزونا.
- ^ دريشسل إي (1889). "Zur Kenntniss der Spaltungsprodukte des Caseïns" [[مساهمة] في معرفتنا [لدينا] بمنتجات انقسام الكازين]. Journal für Praktische Chemie . السلسلة الثانية (في المانيا). 39 : 425 - 429. دوى : 10.1002 / prac.18890390135 .في الصفحة. 428 ، قدم Drechsel صيغة تجريبية لملح كلوروبلاتينات ليسين - C 8 H 16 N 2 O 2 Cl 2 • PtCl 4 + H 2 O - لكنه اعترف لاحقًا أن هذه الصيغة كانت خاطئة لأن بلورات الملح تحتوي على الإيثانول بدلاً من الماء . يرى: دريشسل إي (1891). "Der Abbau der Eiweissstoffe" [تفكيك البروتينات]. Archiv für Anatomie und Physiologie (بالألمانية): 248-278.؛ Drechsel E. "Zur Kenntniss der Spaltungsproducte des Caseïns" [مساهمة] في معرفتنا [لدينا] بمنتجات تكسير الكازين] (بالألمانية): 254-260.
من ص. 256:] "... القبعة الأساسية للمحتوى الحراري من فورميل C 6 H 14 N 2 O 2. Der anfängliche Irrthum ist dadurch veranlasst worden، dass das Chloroplatinat nicht، wie angenommen ward، Krystallwasser، sondern Krystallalkohol enthält،…" ( [هذا] الوارد فيه يحتوي على الصيغة [التجريبية] C 6 H 14 N 2 O 2. سبب الخطأ الأولي هو الكلوروبلاتينات التي لا تحتوي على ماء في البلورة (كما كان مفترضًا) ، ولكن الإيثانول ...)
يتطلب الاستشهاد بمجلة|journal=( مساعدة ) - ^ دريشسل إي (1891). "Der Abbau der Eiweissstoffe" [تفكيك البروتينات]. Archiv für Anatomie und Physiologie (بالألمانية): 248-278.؛ فيشر إي (1891). "Ueber neue Spaltungsproducte des Leimes" [على منتجات الانقسام الجديدة من الجيلاتين] (بالألمانية): 465-469.
من ص. 469:] "... die Base C 6 H 14 N 2 O 2 ، welche mit dem Namen Lysin bezeichnet werden mag، ..." (... القاعدة C 6 H 14 N 2 O 2 ، والتي يمكن تسميتها باسم "ليسين" ،…) [ملاحظة: كان إرنست فيشر طالب دراسات عليا في دريشسل.]
يتطلب الاستشهاد بمجلة|journal=( مساعدة ) - ^ فيشر إي ، ويغيرت ف (1902). "Synthese der α، ε - Diaminocapronsäure (Inactives Lysin)" [تخليق α ، ε- حامض ثنائي هكسانويك ([بصريًا] ليسين نشط)]. Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft (في المانيا). 35 (3): 3772–3778. دوى : 10.1002 / cber.190203503211 .
- ^ أ ب هدسون أي أو ، بليس سي ، ماسيدو بي ، تشاترجي SP ، سينغ بك ، جيلفارج سي ، ليوستيك تي (يناير 2005). "التخليق الحيوي لليسين في النباتات: دليل على مجموعة متنوعة من المسارات البكتيرية المعروفة". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - الموضوعات العامة . 1721 (1-3): 27-36. دوى : 10.1016 / j.bbagen.2004.09.008 . بميد 15652176 .
- ^ Velasco AM ، Leguina JI ، Lazcano A (أكتوبر 2002). "التطور الجزيئي لمسارات التخليق الحيوي لليسين". مجلة التطور الجزيئي . 55 (4): 445-59. بيب كود : 2002JMolE..55..445V . دوى : 10.1007 / s00239-002-2340-2 . بميد 12355264 . S2CID 19460256 .
- ^ ميازاكي تي ، ميازاكي ج ، يماني إتش ، نيشياما إم (يوليو 2004). "alpha-Aminoadipate aminotransferase من بكتيريا شديدة الحرارة ، Thermus thermophilus" (PDF) . علم الأحياء الدقيقة . 150 (Pt 7): 2327–34. دوى : 10.1099 / mic.0.27037-0 . بميد 15256574 . S2CID 25416966 . مؤرشف من الأصل (PDF) في 28 فبراير 2020.
- ^ أ ب ج د هـ و Xu H ، Andi B ، Qian J ، West AH ، Cook PF (2006). "مسار alpha-aminoadipate للتخليق الحيوي لليسين في الفطريات". الكيمياء الحيوية للخلية والفيزياء الحيوية . 46 (1): 43-64. دوى : 10.1385 / مصرف البحرين المركزي: 46: 1: 43 . بميد 16943623 . S2CID 22370361 .
- ^ Atkinson SC، Dogovski C، Downton MT، Czabotar PE، Dobson RC، Gerrard JA، Wagner J، Perugini MA (March 2013). "التحقيق الهيكلي والحركي والحسابي لـ Vitis vinifera DHDPS يكشف عن رؤية جديدة في آلية التثبيط الخيفي بوساطة الليسين". البيولوجيا الجزيئية النباتية . 81 (4-5): 431-46. دوى : 10.1007 / s11103-013-0014-7 . بميد 23354837 . S2CID 17129774 .
- ^ Griffin MD ، Billakanti JM ، Wason A ، Keller S ، Mertens HD ، Atkinson SC ، Dobson RC ، Perugini MA ، Gerrard JA ، Pearce FG (2012). "توصيف الإنزيمات الأولى الملتزمة بالتخليق الحيوي لليسين في Arabidopsis thaliana" . بلوس وان . 7 (7): e40318. بيب كود : 2012PLoSO ... 740318G . دوى : 10.1371 / journal.pone.0040318 . PMC 3390394 . بميد 22792278 .
- ^ Soares da Costa TP، Muscroft-Taylor AC، Dobson RC، Devenish SR، Jameson GB، Gerrard JA (يوليو 2010). "ما مدى أهمية ليسين الموقع النشط" الأساسي "في سينسيز ثنائي هيدروديبيكولين؟". بيوكيمي . 92 (7): 837-45. دوى : 10.1016 / j.biochi.2010.03.004 . بميد 20353808 .
- ^ Soares da Costa TP و Christensen JB و Desbois S و Gordon SE و Gupta R و Hogan CJ و Nelson TG و Downton MT و Gardhi CK و Abbott BM و Wagner J و Panjikar S و Perugini MA (2015). "تحليلات البنية الرباعية لإنزيم أوليغومريك أساسي". تنبيذ تحليلي فائق . طرق في علم الانزيمات. 562 . ص 205 - 23. دوى : 10.1016 / bs.mie.2015.06.020 . رقم ISBN 9780128029084. بميد 26412653 .
- ^ Muscroft-Taylor AC، Soares da Costa TP، Gerrard JA (مارس 2010). "رؤى جديدة في آلية سينثاز ثنائي هيدروديبيكولين باستخدام قياس حراري معايرة حراري". بيوكيمي . 92 (3): 254-62. دوى : 10.1016 / j.biochi.2009.12.004 . بميد 20025926 .
- ^ Christensen JB ، Soares da Costa TP ، Faou P ، Pearce FG ، Panjikar S ، Perugini MA (نوفمبر 2016). "هيكل ووظيفة DHDPS و DHDPR الزرقاء البكتيرية" . التقارير العلمية . 6 (1): 37111. بيب كود : 2016NatSR ... 637111C . دوى : 10.1038 / srep37111 . PMC 5109050 . بميد 27845445 .
- ^ McCoy AJ ، Adams NE ، Hudson AO ، Gilvarg C ، Leustek T ، Maurelli AT (نوفمبر 2006). "L ، L-diaminopimelate aminotransferase ، إنزيم عبر المملكة مشترك مع الكلاميديا والنباتات لتخليق ديامينوبيميلات / ليسين" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم بالولايات المتحدة الأمريكية . 103 (47): 17909–14. بيب كود : 2006PNAS..10317909M . دوى : 10.1073 / pnas.0608643103 . PMC 1693846 . بميد 17093042 .
- ^ Hudson AO ، Gilvarg C ، Leustek T (مايو 2008). "التوصيف الكيميائي الحيوي والتطور الوراثي لمسار التخليق الحيوي الجديد في بدائيات النوى يحدد شكل متباعد من LL-diaminopimelate aminotransferase" . مجلة علم الجراثيم . 190 (9): 3256-63. دوى : 10.1128 / jb.01381-07 . PMC 2347407 . بميد 18310350 .
- ^ Peverelli MG ، Perugini MA (أغسطس 2015). "مقايسة مقترنة محسنة لقياس نشاط ديكاربوكسيلاز ديامينوبيميلات". بيوكيمي . 115 : 78-85. دوى : 10.1016 / j.biochi.2015.05.004 . بميد 25986217 .
- ^ أ ب Soares da Costa TP و Desbois S و Dogovski C و Gorman MA و Ketaren NE و Paxman JJ و Siddiqui T و Zammit LM و Abbott BM و Robins-Browne RM و Parker MW و Jameson GB و Hall NE و Panjikar S و Perugini MA (أغسطس 2016). "المحددات الهيكلية التي تحدد التثبيط الخيفي لهدف مضاد حيوي أساسي" . هيكل . 24 (8): 1282-1291. دوى : 10.1016 / j.str.2016.05.019 . بميد 27427481 .
- ^ أ ب جاندر جي ، جوشي الخامس (1 يناير 2009). "التخليق الحيوي للأحماض الأمينية المشتقة من الأسبارتات في Arabidopsis thaliana" . كتاب Arabidopsis . 7 : e0121. دوى : 10.1199 / tab.0121 . PMC 3243338 . بميد 22303247 .
- ^ Andi B ، West AH ، Cook PF (سبتمبر 2004). "الآلية الحركية لسينثاز homocitrate الموسوم بالهيستيدين من Saccharomyces cerevisiae". الكيمياء الحيوية . 43 (37): 11790-5. دوى : 10.1021 / bi048766p . بميد 15362863 .
- ^ بهاتاشارجي جي كي (1985). "مسار alpha-Aminoadipate للتخليق الحيوي لليسين في حقيقيات النوى السفلية". مراجعات نقدية في علم الأحياء الدقيقة . 12 (2): 131-51. دوى : 10.3109 / 10408418509104427 . بميد 3928261 .
- ^ بهاتاشارجي كيه ، ستراسمان إم (مايو 1967). "تراكم الأحماض ثلاثية الكربوكسيل المتعلقة بالتخليق الحيوي لليسين في طفرة الخميرة" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 242 (10): 2542-6. دوى : 10.1016 / S0021-9258 (18) 95997-1 . بميد 6026248 .
- ^ Gaillardin CM ، Ribet AM ، Heslot H (نوفمبر 1982). "الأشكال البرية والمتحولة من نازعة هيدروجين المتجانسة في الخميرة Saccharomycopsis lipolytica" . المجلة الأوروبية للكيمياء الحيوية . 128 (2-3): 489-94. دوى : 10.1111 / j.1432-1033.1982.tb06991.x . بميد 6759120 .
- ^ Jaklitsch WM ، Kubicek CP (يوليو 1990). "Homocitrate synthase من Penicillium chrysogenum. توطين وتنقية إنزيم متماثل خلوي وحساسية لليسين" . مجلة الكيمياء الحيوية . 269 (1): 247–53. دوى : 10.1042 / bj2690247 . PMC 1131560 . بميد 2115771 .
- ^ Ye ZH ، Bhattacharjee JK (ديسمبر 1988). "مسار التخليق الحيوي لليسين وكتل الكيمياء الحيوية من الليسين auxotrophs من Schizosaccharomyces pombe" . مجلة علم الجراثيم . 170 (12): 5968-70. دوى : 10.1128 / jb.170.12.5968-5970.1988 . PMC 211717 . بميد 3142867 .
- ^ Kobashi N ، Nishiyama M ، Tanokura M (مارس 1999). "تخليق اللايسين المستقل عن أسبارتات كيناز في بكتيريا شديدة الحرارة ، Thermus thermophilus: يتم تصنيع اللايسين عبر حمض ألفا أمينواديبيك وليس عن طريق حمض ديامينوبيمليك" . مجلة علم الجراثيم . 181 (6): 1713–178. دوى : 10.1128 / JB.181.6.1713-1718.1999 . PMC 93567 . بميد 10074061 .
- ^ كوسوجي تي ، هوشينو تي (1999). "يتم توزيع مسار alpha-aminoadipate للتخليق الحيوي لليسين على نطاق واسع بين سلالات Thermus". مجلة العلوم الحيوية والهندسة الحيوية . 88 (6): 672-5. دوى : 10.1016 / S1389-1723 (00) 87099-1 . بميد 16232683 .
- ^ أ ب ج د Nishida H ، Nishiyama M ، Kobashi N ، Kosuge T ، Hoshino T ، Yamane H (ديسمبر 1999). "مجموعة جينية بدائية النواة تشارك في تخليق ليسين من خلال مسار الشحمية الأمينية: مفتاح تطور التخليق الحيوي للأحماض الأمينية" . أبحاث الجينوم . 9 (12): 1175-1183. دوى : 10.1101 / غرام.9.12.1175 . بميد 10613839 .
- ^ أ ب ج د Nishida H ، Nishiyama M (سبتمبر 2000). "ما هي خصائص تخليق اللايسين الفطري من خلال مسار ألفا أمينواديبات؟". مجلة التطور الجزيئي . 51 (3): 299-302. بيب كود : 2000JMolE..51..299N . دوى : 10.1007 / s002390010091 . بميد 11029074 . S2CID 1265909 .
- ^ Zabriskie TM ، Jackson MD (فبراير 2000). "التخليق الحيوي لليسين والتمثيل الغذائي في الفطريات". تقارير المنتج الطبيعي . 17 (1): 85-97. دوى : 10.1039 / a801345d . بميد 10714900 .
- ^ أ ب Zhu X ، Galili G (مايو 2004). "يتم تنظيم استقلاب اللايسين بشكل متزامن عن طريق التوليف والتقويض في كل من الأنسجة التناسلية والنباتية" . فسيولوجيا النبات . 135 (1): 129-36. دوى : 10.1104 / ص 103.037168 . PMC 429340 . بميد 15122025 .
- ^ أ ب ج د هـ تومي د ، بوس سي (يونيو 2007). "متطلبات ليسين خلال دورة حياة الإنسان" . مجلة التغذية . 137 (6 ملحق 2): 1642S –1645S. دوى : 10.1093 / jn / 137.6.1642S . بميد 17513440 .
- ^ Blemings KP ، Crenshaw TD ، Swick RW ، Benevenga NJ (أغسطس 1994). "اختزال Lysine-alpha-ketoglutarate و saccharopine dehydrogenase موجودان فقط في مصفوفة الميتوكوندريا في كبد الفئران". مجلة التغذية . 124 (8): 1215-1221. دوى : 10.1093 / يان / 124.8.1215 . بميد 8064371 .
- ^ Galili G ، Tang G ، Zhu X ، Gakiere B (يونيو 2001). "هدم ليسين: مسار الأيض شديد التنظيم والتنمية". الرأي الحالي في بيولوجيا النبات . 4 (3): 261-6. دوى : 10.1016 / s1369-5266 (00) 00170-9 . بميد 11312138 .
- ^ Arruda P ، Kemper EL ، Papes F ، Leite A (أغسطس 2000). "تنظيم هدم ليسين في النباتات العليا". الاتجاهات في علوم النبات . 5 (8): 324-30. دوى : 10.1016 / s1360-1385 (00) 01688-5 . بميد 10908876 .
- ^ Sacksteder KA ، Biery BJ ، Morrell JC ، Goodman BK ، Geisbrecht BV ، Cox RP ، Gould SJ ، Geraghty MT (يونيو 2000). "تحديد الجين سينسيز ألفا أمينواديبيك شبه الأميني ، وهو خلل في فرط سكر الدم العائلي" . المجلة الأمريكية لعلم الوراثة البشرية . 66 (6): 1736-1743. دوى : 10.1086 / 302919 . PMC 1378037 . بميد 10775527 .
- ^ Zhu X ، Tang G ، Galili G (ديسمبر 2002). "يتم تنظيم نشاط إنزيم lysine-ketoglutarate reductase ثنائي الوظيفة lysine-ketoglutarate / saccharopine dehydrogenase enzyme lysine catabolism من خلال التفاعل الوظيفي بين مجالات الإنزيم الخاصة به" . مجلة الكيمياء البيولوجية . 277 (51): 49655–61. دوى : 10.1074 / jbc.m205466200 . بميد 12393892 .
- ^ أ ب ج كيوتا إي ، بينا آي إيه ، أرودا بي (نوفمبر 2015). "مسار السكرين في تنمية البذور والاستجابة للضغط من الذرة". النبات والخلية والبيئة . 38 (11): 2450–61. دوى : 10.1111 / pce.12563 . بميد 25929294 .
- ^ Serrano GC، Rezende e Silva Figueira T، Kiyota E، Zanata N، Arruda P (March 2012). "تحلل اللايسين من خلال مسار السكرين في البكتيريا: LKR و SDH في البكتيريا وعلاقتها بالإنزيمات النباتية والحيوانية" . رسائل FEBS . 586 (6): 905-11. دوى : 10.1016 / j.febslet.2012.02.023 . بميد 22449979 . S2CID 32385212 .
- ^ أ ب ج Danhauser K، Sauer SW، Haack TB، Wieland T، Staufner C، Graf E، Zschocke J، Strom TM، Traub T، Okun JG، Meitinger T، Hoffmann GF، Prokisch H، Kölker S (ديسمبر 2012). "طفرات DHTKD1 تسبب بيلة حمضية 2-أمينوديبيك و 2-أوكسواديبيك" . المجلة الأمريكية لعلم الوراثة البشرية . 91 (6): 1082-7. دوى : 10.1016 / j.ajhg.2012.10.006 . PMC 3516599 . بميد 23141293 .
- ^ Sauer SW ، Opp S ، Hoffmann GF ، Koeller DM ، Okun JG ، Kölker S (يناير 2011). "التعديل العلاجي لاستقلاب L-lysine الدماغي في نموذج فأر لحمض الجلوتاريك من النوع الأول" . دماغ . 134 (Pt 1): 157-70. دوى : 10.1093 / دماغ / awq269 . بميد 20923787 .
- ^ Goncalves RL ، Bunik VI ، Brand MD (فبراير 2016). "إنتاج فوق أكسيد / بيروكسيد الهيدروجين بواسطة ميتوكوندريا 2-oxoadipate dehydrogenase complex" . علم الأحياء الجذري المجاني والطب . 91 : 247–55. دوى : 10.1016 / j.freeradbiomed.2015.12.020 . بميد 26708453 .
- ^ Goh DL، Patel A، Thomas GH، Salomons GS، Schor DS، Jakobs C، Geraghty MT (يوليو 2002). "توصيف الجين البشري المشفر alpha-aminoadipate aminotransferase (AADAT)". علم الوراثة الجزيئية والتمثيل الغذائي . 76 (3): 172-80. دوى : 10.1016 / s1096-7192 (02) 00037-9 . بميد 12126930 .
- ^ Härtel U، Eckel E، Koch J، Fuchs G، Linder D، Buckel W (1 فبراير 1993). "تنقية نازعة هيدروجين الجلوتاريل CoA من Pseudomonas sp. ، وهو إنزيم متورط في التحلل اللاهوائي للبنزوات". محفوظات علم الأحياء الدقيقة . 159 (2): 174-81. دوى : 10.1007 / bf00250279 . بميد 8439237 . S2CID 2262592 .
- ^ Sauer SW (أكتوبر 2007). "الكيمياء الحيوية والطاقة الحيوية لنقص نازعة هيدروجين الجلوتاريل CoA". مجلة الأمراض الأيضية الموروثة . 30 (5): 673-80. دوى : 10.1007 / s10545-007-0678-8 . بميد 17879145 . S2CID 20609879 .
- ^ نيلسون دل ، كوكس مم ، لينينجر آل (2013). مبادئ Lehninger للكيمياء الحيوية (الطبعة السادسة). نيويورك: WH Freeman and Company. رقم ISBN 978-1-4641-0962-1. OCLC 824794893 .
- ^ أ ب جاليلي جي ، أمير آر (فبراير 2013). "تقوية النباتات بالأحماض الأمينية الأساسية ليسين وميثيونين لتحسين الجودة الغذائية". مجلة التكنولوجيا الحيوية النباتية . 11 (2): 211-22. دوى : 10.1111 / pbi.12025 . بميد 23279001 .
- ^ أ ب Wang G ، Xu M ، Wang W ، Galili G (يونيو 2017). "تقوية المحاصيل البستانية بالأحماض الأمينية الأساسية: مراجعة" . المجلة الدولية للعلوم الجزيئية . 18 (6): 1306. دوى : 10.3390 / ijms18061306 . PMC 5486127 . بميد 28629176 .
- ^ Angelovici R ، Fait A ، Fernie AR ، Galili G (يناير 2011). "سمة عالية من اللايسين للبذور ترتبط سلبًا بدورة TCA وتبطئ إنبات بذور نبات الأرابيدوبسيس" . عالم النبات الجديد . 189 (1): 148-59. دوى : 10.1111 / j.1469-8137.2010.03478.x . بميد 20946418 .
- ^ إيدلمان إم ، كولت إم (2016). "القيمة الغذائية للورق مقابل البذور" . الحدود في الكيمياء . 4 : 32. دوى : 10.3389 / fchem.2016.00032 . PMC 4954856 . بميد 27493937 .
- ^ Jiang SY، Ma A، Xie L، Ramachandran S (سبتمبر 2016). "تحسين محتوى البروتين وجودته من خلال الإفراط في التعبير عن البروتينات الاندماجية الاصطناعية التي تحتوي على نسبة عالية من اللايسين والثريونين في نباتات الأرز" . التقارير العلمية . 6 (1): 34427. بيب كود : 2016NatSR ... 634427J . دوى : 10.1038 / srep34427 . PMC 5039639 . بميد 27677708 .
- ^ أ ب Shewry PR (نوفمبر 2007). "تحسين محتوى البروتين وتكوين الحبوب الحبوب". مجلة علوم الحبوب . 46 (3): 239-250. دوى : 10.1016 / j.jcs.2007.06.006 .
- ^ براسانا ب ، فاسال إس كي ، كاساهون ب ، سينغ إن إن (2001). "ذرة بروتينية عالية الجودة". العلوم الحالية . 81 (10): 1308-1319. جستور 24105845 .
- ^ أ ب كيرشر إم ، بفيفيرل دبليو (أبريل 2001). "الإنتاج المخمر لـ L-lysine كمادة مضافة للعلف الحيواني". الغلاف الكيميائي . 43 (1): 27-31. بيب كود : 2001Chmsp..43 ... 27K . دوى : 10.1016 / s0045-6535 (00) 00320-9 . بميد 11233822 .
- ^ Junior L ، Alberto L ، Letti GV ، Soccol CR ، Junior L ، Alberto L ، Letti GV ، Soccol CR (2016). "تطوير نخالة L-Lysine المخصب لتغذية الحيوان عن طريق التخمير المغمور بواسطة الوتديات الجلوتاميكوم باستخدام ركائز صناعية زراعية" . المحفوظات البرازيلية للبيولوجيا والتكنولوجيا . 59 . دوى : 10.1590 / 1678-4324-2016150519 . ISSN 1516-8913 .
- ^ المركز الطبي بجامعة ميريلاند. "ليسين" . تم الاسترجاع 30 ديسمبر 2009 .
- ^ يونغ في آر ، بيليت بل (1994). "البروتينات النباتية فيما يتعلق بالبروتين البشري وتغذية الأحماض الأمينية" . المجلة الأمريكية للتغذية السريرية . 59 (5 ملحق): 1203S – 1212S. دوى : 10.1093 / ajcn / 59.5.1203s . بميد 8172124 . S2CID 35271281 .
- ^ معهد الطب في الأكاديميات الوطنية (2005). المدخول الغذائي المرجعي للمغذيات الكبيرة المقدار . ص. 589. دوى : 10.17226 / 10490 . رقم ISBN 978-0-309-08525-0. تم الاسترجاع 29 أكتوبر 2017 .
- ^ "قاعدة بيانات المكملات الغذائية: مزيج المعلومات (DSBI)" .
L-LYSINE HCL 10000820 80.03٪ ليسين
- ^ أ ب بيتس إم جي ، راسل آر بي (2003). بارنز إم آر ، جراي إيك ، محرران. المعلوماتية الحيوية لعلماء الوراثة . جون وايلي وأولاده المحدودة ص 289-316. دوى : 10.1002 / 0470867302.ch14 . رقم ISBN 978-0-470-86730-3.
- ^ Blickling S ، و Renner C ، و Laber B ، و Pohlenz HD ، و Holak TA ، و Huber R (يناير 1997). "آلية تفاعل سينثيز Escherichia coli dihydrodipicolinate الذي تم فحصه بواسطة التصوير البلوري بالأشعة السينية والتحليل الطيفي بالرنين المغناطيسي النووي" . الكيمياء الحيوية . 36 (1): 24-33. دوى : 10.1021 / bi962272d . بميد 8993314 . S2CID 23072673 .
- ^ كومار إس ، تساي سي جيه ، نوسينوف آر (مارس 2000). "عوامل تعزيز ثبات البروتين بالحرارة" . هندسة البروتين . 13 (3): 179-91. دوى : 10.1093 / بروتين / 13.3.179 . بميد 10775659 .
- ^ سوكالينجام إس ، راغوناثان جي ، ساوندراراجان إن ، لي إس جي (9 يوليو 2012). "دراسة عن تأثير ليسين السطح على طفرات الأرجينين على ثبات البروتين وهيكله باستخدام البروتين الفلوري الأخضر" . بلوس وان . 7 (7): e40410. بيب كود : 2012PLoSO ... 740410S . دوى : 10.1371 / journal.pone.0040410 . PMC 3392243 . بميد 22792305 .
- ^ أ ب Dambacher S ، Hahn M ، Schotta G (يوليو 2010). "التنظيم اللاجيني للتطور عن طريق مثيلة هيستون ليسين" . الوراثة . 105 (1): 24-37. دوى : 10.1038 / hdy.2010.49 . بميد 20442736 .
- ^ مارتن سي ، تشانغ واي (نوفمبر 2005). "الوظائف المتنوعة لميثلة هيستون ليسين". مراجعات الطبيعة. بيولوجيا الخلية الجزيئية . 6 (11): 838-49. دوى : 10.1038 / nrm1761 . بميد 16261189 . S2CID 31300025 .
- ^ Black JC ، Van Rechem C ، Whetstine JR (نوفمبر 2012). "ديناميات هيستون ليسين مثيلة: التأسيس ، والتنظيم ، والتأثير البيولوجي" . الخلية الجزيئية . 48 (4): 491-507. دوى : 10.1016 / j.molcel.2012.11.006 . PMC 3861058 . بميد 23200123 .
- ^ شودري سي ، كومار سي ، جناد إف ، نيلسن إم إل ، رحمان إم ، والثر تي سي ، أولسن جي في ، مان إم (أغسطس 2009). "Lysine acetylation يستهدف مجمعات البروتين وينظم الوظائف الخلوية الرئيسية بشكل مشترك" . علم . 325 (5942): 834-40. بيب كود : 2009Sci ... 325..834C . دوى : 10.1126 / العلوم .1175371 . بميد 19608861 . S2CID 206520776 .
- ^ شيو واي ، آيزنمان آر إن (نوفمبر 2003). "يرتبط سومويلي هيستون بقمع النسخ" . وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم بالولايات المتحدة الأمريكية . 100 (23): 13225 - 30. دوى : 10.1073 / pnas.1735528100 . PMC 263760 . بميد 14578449 .
- ^ وانج إتش ، وانج إل ، إردجومينت-بروماج إتش ، فيدال إم ، تيمبست بي ، جونز آر إس ، تشانغ واي (أكتوبر 2004). "دور انتشار هيستون H2A في إسكات Polycomb". الطبيعة . 431 (7010): 873-8. بيب كود : 2004Natur.431..873W . دوى : 10.1038 / nature02985 . hdl : 10261/73732 . بميد 15386022 . S2CID 4344378 .
- ^ أ ب شولدرز إم دي ، رينز آر تي (2009). "تركيب الكولاجين واستقراره" . المراجعة السنوية للكيمياء الحيوية . 78 : 929-58. دوى : 10.1146 / annurev.biochem.77.032207.120833 . PMC 2846778 . بميد 19344236 .
- ^ أ ب Civitelli R ، Villareal DT ، Agnusdei D ، Nardi P ، Avioli LV ، Gennari C (1992). "النظام الغذائي L- ليسين واستقلاب الكالسيوم في البشر". التغذية . 8 (6): 400-5. بميد 1486246 .
- ^ أ ب ج د فاز FM ، Wanders RJ (فبراير 2002). "التخليق الحيوي للكارنتين في الثدييات" . مجلة الكيمياء الحيوية . 361 (Pt 3): 417–29. دوى : 10.1042 / bj3610417 . PMC 1222323 . بميد 11802770 .
- ^ Yamauchi M ، Sricholpech M (25 أيار 2012). "تعديلات ما بعد الترجمة ليسين للكولاجين" . مقالات في الكيمياء الحيوية . 52 : 113 - 33. دوى : 10.1042 / bse0520113 . PMC 3499978 . بميد 22708567 .
- ^ Vollmer W ، Blanot D ، de Pedro MA (مارس 2008). "هيكل وهندسة ببتيدوغليكان" . مراجعات علم الأحياء الدقيقة FEMS . 32 (2): 149-67. دوى : 10.1111 / j.1574-6976.2007.00094.x . بميد 18194336 .
- ^ كيرتس آر (مايو 1978). "الاحتواء البيولوجي واستنساخ ناقلات العدوى". مجلة الأمراض المعدية . 137 (5): 668-75. دوى : 10.1093 / infdis / 137.5.668.0000 . بميد 351084 .
- ^ أ ب Flanagan JL ، Simmons PA ، Nahige J ، Willcox MD ، Garrett Q (أبريل 2010). "دور الكارنيتين في المرض" . التغذية والتمثيل الغذائي . 7 : 30. دوى : 10.1186 / 1743-7075-7-30 . PMC 2861661 . بميد 20398344 .
- ^ أ ب كرومياك جا ، أنطونيو جيه (2002). "استخدام الأحماض الأمينية كعوامل لإطلاق هرمون النمو من قبل الرياضيين". التغذية . 18 (7-8): 657-61. دوى : 10.1016 / s0899-9007 (02) 00807-9 . بميد 12093449 .
- ^ Corpas E ، Blackman MR ، Roberson R ، Scholfield D ، Harman SM (يوليو 1993). "أرجينين ليسين الفموي لا يزيد هرمون النمو أو عامل النمو الشبيه بالأنسولين- I عند كبار السن من الرجال". مجلة علم الشيخوخة . 48 (4): M128–33. دوى : 10.1093 / جيرونج / 48.4.M128 . بميد 8315224 .
- ^ غابي إيه آر (2006). "العلاجات الطبيعية للهربس البسيط". البديل ميد القس . 11 (2): 93-101. بميد 16813459 .
- ^ Tomblin FA ، Lucas KH (2001). "ليسين لعلاج الهربس الشفوي" . أنا J Health Syst Pharm . 58 (4): 298-300 ، 304. دوى : 10.1093 / ajhp / 58.4.298 . بميد 11225166 .
- ^ تشي سي سي ، وانغ إس إتش ، ديلامير إف إم ، ووجناروفسكا إف ، بيترز إم سي ، كانجيراث بي بي (7 أغسطس 2015). "التدخلات للوقاية من الهربس البسيط الشفوي (القروح الباردة على الشفاه)" . قاعدة بيانات كوكران للمراجعات المنهجية (8): CD010095. دوى : 10.1002 / 14651858.CD010095.pub2 . PMC 6461191 . بميد 26252373 .
- ^ "رأي علمي حول إثبات الادعاءات الصحية المتعلقة بـ L-lysine والدفاع المناعي ضد فيروس الهربس (ID 453) ، والحفاظ على تركيزات LDL-cholesterol في الدم الطبيعية (ID 454 ، 4669) ، وزيادة الشهية مما يؤدي إلى زيادة الطاقة" . مجلة EFSA . 9 (4): 2063. 2011. doi : 10.2903 / j.efsa.2011.2063 . ISSN 1831-4732 .
- ^ Pinnell SR ، Krane SM ، Kenzora JE ، Glimcher MJ (مايو 1972). "اضطراب وراثي في النسيج الضام. مرض الكولاجين الناجم عن نقص الهيدروكسي ليسين". مجلة نيو انجلاند للطب . 286 (19): 1013–20. دوى : 10.1056 / NEJM197205112861901 . بميد 5016372 .
- ^ Rudman D ، Sewell CW ، Ansley JD (سبتمبر 1977). "نقص الكارنيتين في مرضى التليف الكبدي" . مجلة التحقيقات السريرية . 60 (3): 716-23. دوى : 10.1172 / jci108824 . PMC 372417 . بميد 893675 .
- ^ أ ب راشتون دي إتش (يوليو 2002). "العوامل الغذائية وتساقط الشعر" . الأمراض الجلدية السريرية والتجريبية . 27 (5): 396-404. دوى : 10.1046 / j.1365-2230.2002.01076.x . بميد 12190640 . S2CID 39327815 .
- ^ Emery PW (أكتوبر 2005). "التغيرات الأيضية في سوء التغذية" . عين . 19 (10): 1029-1034. دوى : 10.1038 / sj.eye.6701959 . بميد 16304580 .
- ^ Ghosh S، Smriga M، Vuvor F، Suri D، Mohammed H، Armah SM، Scrimshaw NS (أكتوبر 2010). "تأثير مكملات ليسين على الصحة والمراضة في موضوعات تنتمي إلى أسر فقيرة شبه حضرية في أكرا ، غانا" . المجلة الأمريكية للتغذية السريرية . 92 (4): 928–39. دوى : 10.3945 / ajcn.2009.28834 . بميد 20720257 .
- ^ أ ب Houten SM، Te Brinke H، Denis S، Ruiter JP، Knegt AC، de Klerk JB، Augoustides-Savvopoulou P، Häberle J، Baumgartner MR، Coşkun T، Zschocke J، Sass JO، Poll-The BT، Wanders RJ، Duran M (ابريل 2013). "الأساس الجيني لفرط سكر الدم" . مجلة أورفانت للأمراض النادرة . 8 : 57. دوى : 10.1186 / 1750-1172-8-57 . PMC 3626681 . بميد 23570448 .
- ^ هوفمان جي إف ، كولكر إس (2016). أمراض الأيض الخلقية . سبرينغر ، برلين ، هايدلبرغ. ص 333 - 348. دوى : 10.1007 / 978-3-662-49771-5_22 . رقم ISBN 978-3-662-49769-2.
- ^ Dancis J ، Hutzler J ، Ampola MG ، Shih VE ، van Gelderen HH ، Kirby LT ، Woody NC (مايو 1983). "تشخيص فرط سكر الدم: تقرير مؤقت" . المجلة الأمريكية لعلم الوراثة البشرية . 35 (3): 438-42. PMC 1685659 . بميد 6407303 .
- ^ Mills PB، Struys E، Jakobs C، Plecko B، Baxter P، Baumgartner M، Willemsen MA، Omran H، Tacke U، Uhlenberg B، Weschke B، Clayton PT (March 2006). `` الطفرات في أنتيكويتين في الأفراد الذين يعانون من نوبات تعتمد على البيريدوكسين ''. طب الطبيعة . 12 (3): 307-9. دوى : 10.1038 / نانومتر 1366 . بميد 16491085 . S2CID 27940375 .
- ^ Mills PB، Footitt EJ، Mills KA، Tuschl K، Aylett S، Varadkar S، Hemingway C، Marlow N، Rennie J، Baxter P، Dulac O، Nabbout R، Craigen WJ، Schmitt B، Feillet F، Christensen E، De Lonlay P ، Pike MG ، Hughes MI ، Struys EA ، Jakobs C ، Zuberi SM ، Clayton PT (يوليو 2010). "الطيف الوراثي والنمط الظاهري للصرع المعتمد على البيريدوكسين (نقص ALDH7A1)" . دماغ . 133 (Pt 7): 2148–59. دوى : 10.1093 / دماغ / awq143 . PMC 2892945 . بميد 20554659 .
- ^ Hagen J، te Brinke H، Wanders RJ، Knegt AC، Oussoren E، Hoogeboom AJ، Ruijter GJ، Becker D، Schwab KO، Franke I، Duran M، Waterham HR، Sass JO، Houten SM (سبتمبر 2015). "الأساس الجيني لألفا أمينواديبيك وحمض ألفا كيتواديبيك". مجلة الأمراض الأيضية الموروثة . 38 (5): 873-9. دوى : 10.1007 / s10545-015-9841-9 . بميد 25860818 . S2CID 20379124 .
- ^ Hedlund GL ، Longo N ، Pasquali M (مايو 2006). "حمض الدم الجلوتاريك من النوع 1" . المجلة الأمريكية لعلم الوراثة الطبية الجزء ج: ندوات في علم الوراثة الطبية . 142 ج (2): 86-94. دوى : 10.1002 / ajmg.c.30088 . PMC 2556991 . بميد 16602100 .
- ^ "Hyperlysinuria | تحديد Hyperlysinuria في Dictionary.com" .
- ^ أ ب والتر ، جون. جون فرنانديز جان ماري سودوبراي جورج فان دن بيرغي (2006). أمراض الأيض الخلقية: التشخيص والعلاج . برلين: سبرينغر. ص. 296. ISBN 978-3-540-28783-4.
- ^ أ ب "النرويجية ممنوحة لتحسين عملية إنتاج اللايسين" . كل شيء عن الأعلاف . 26 يناير 2010 مؤرشفة من الأصلي في 11 مارس 2012.
- ^ توريدي واي (2004). "ليسين والأحماض الأمينية الأخرى للأعلاف: الإنتاج والمساهمة في استخدام البروتين في تغذية الحيوانات" . مصادر البروتين لصناعة الأعلاف الحيوانية ؛ مشاورة خبراء منظمة الأغذية والزراعة وورشة عمل حول مصادر البروتين لصناعة الأعلاف الحيوانية ؛ بانكوك ، 29 نيسان / أبريل - 3 أيار / مايو 2002 . روما: منظمة الأغذية والزراعة للأمم المتحدة. رقم ISBN 978-92-5-105012-5.
- ^ Abelson PH (مارس 1999). "أزمة فوسفات محتملة". علم . 283 (5410): 2015. بيب كود : 1999Sci ... 283.2015A . دوى : 10.1126 / العلوم .283.5410.2015 . بميد 10206902 . S2CID 28106949 .
- ^ Coyne JA (10 أكتوبر 1999). "الحقيقة هي الخروج من هناك" . نيويورك تايمز . تم الاسترجاع 6 أبريل 2008 .
- ^ Wu G (مايو 2009). "الأحماض الأمينية: التمثيل الغذائي ، والوظائف ، والتغذية". أحماض أمينية . 37 (1): 1-17. دوى : 10.1007 / s00726-009-0269-0 . بميد 19301095 . S2CID 1870305 .
- ^ كونور جي إم (2008). تحديد السعر العالمي (الطبعة الثانية). هايدلبرغ: Springer-Verlag. رقم ISBN 978-3-540-78669-6.
- ^ ايشنفالد ك (2000). المخبر: قصة حقيقية . نيويورك: برودواي بوكس. رقم ISBN 978-0-7679-0326-4.